Hemoglobina

HEMOGLOBINA

Cátedra de Bioquímica – Facultad de Medicina IESCH

2010
La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y es de vital importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atenciónde innumerables investigadores; de su estudi se han estudio derivado descubrimientos de gran utilidad. La mayoría de las scubrimientos variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula, pudiendo agregarse además, que las hemoglobinopatías,particularmente las que se acompañan de articularmente trastornos clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculado que existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina.
Definición------------------------------------------página 1 Definición Estructura -----------------------------------------página 1 Genética y SíntesisSíntesis------------------------------página 1 Transporte de O2 y CO2------------------------página 2 Efecto Bohr Bohr----------------------------------------página 3 2,3DPG-----------------------------------------------------------------------página 4 Hemoglobinas Anómalas Anómalas----------------------página 4 Bibliografía---------------------------------------- pagina 9 Bibliografía

Brandan, Nora Profesora Titular. Cátedrade Bioquímica. Facultad de Medicina. ica. UNNE Aguirre, María Victoria Profesora Adjunta. Cátedra de Bioquímica. Facultad de Medicina. UNNE Giménez, Cynthia Elizabeth , Ayudante de Alumno por concurso. Cátedra de Bioquímica. Facultad de Medicina. UNNE

Cátedra de Bioquímica – Facultad de Medicina - UNNE

HEMOGLOBINA

DEFINICION
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que estapresente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valores normales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer. Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cadauna un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb).Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que además está unido a un segundo imidazol de una histidina denominada histidina distal. Tanto el quinto comoel sexto enlace se encuentran en un plano perpendicular al plano del anillo de porfirina. La parte porfirínica del Hem se sitúa dentro de una bolsa hidrofóbica que se forma en cada una de las cadenas polipeptídicas.

ESTRUCTURA
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos β (hemoglobina adulta-HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ ) y epsilon (ξ) (Hb Gower I). Al final del primer trimestre la subunidades α han reemplazado a las subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la...