hemoglobina

Introducción
El hierro tiene varias funciones en el cuerpo que se relacionan con el metabolismo del oxígeno y especialmente en el transporte de éste por la hemoglobina. Dentro del cuerpo el hierro existe en dos estados de oxidación: ferroso (Fe2+) ó férrico (Fe3+). Debido a que el hierro tiene una afinidad para los átomos electronegativos como el oxígeno, nitrógeno y sulfuro, estos átomos seencuentran en los centros de unión del hierro en las macromoléculas.
Bajo condiciones de pH neutro o alcalino, el hierro se encuentra en su estado Fe3+ y en un pH ácido el estado de Fe2+ es favorecido. Cuando el hierro se encuentra en su estado Fe3+ va a formar grandes complejos con aniones de agua y peróxido. Estos complejos grandes tienen poca solubilidad y su agregación lleva a consecuenciaspatológicas. Es más, el hierro puede unirse e interferir con la estructura y función de varias macromoléculas y es por esta razón que el organismo debe protegerse contra los efectos deletéreos del hierro. Este es el papel que asumen varias de las proteínas ligadoras de hierro (ver abajo).
Aparte de su importancia como el grupo prostético de la hemoglobina y una pequeña número de enzimas, tales comolos citocromos y redox P450 (CYP) clase de enzimas que metabolizan xenobióticos, heme es importante porque un número de estados de enfermedad son genéticas asociada con deficiencias de las enzimas utilizadas en su biosíntesis. Algunos de estos desordenes pueden ser fácilmente diagnosticados porque promueven la aparición del ácido δ-aminolevulínico, (ALA) y otros intermediarios anormales del hemque tienen color y que aparecen en la circulación, la orina y en otros tejidos tales como los dientes y los huesos. Algunos desórdenes asociados a la biosíntesis del hem son más insidiosos como las varias porfirias de las cuales una lista se puede encontrar abajo y en la Página de Errores Congénitos.
Regreso al inicio

Metabolismo del Hierro
El hierro está asociado con proteínas a través desu incorporación a la protoporfirina IX ó a través de su unión con otros ligandos. Cuando la forma ferrosa del hierro y la protoporfirina IX forman un complejo se denomina a esta estructura como hem. Hay un gran número de proteínas que contienen hem que están involucradas en el transporte del oxígeno (hemoglobina), almacenamiento de oxígeno (mioglobina) y catálisis enzimática tales como la sintasadel óxido nítrico (NOS) y la sintasa de prostaglandinas (ciclooxigenasa). Existen también varias proteínas que contienen hierro pero no hem como por ejemplo las proteínas de hierro-sulfuro de la fosforilación oxidativa y las proteínas del transporte y almacenamiento del hierro; transferina y ferritina, respectivamente.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Hierro que se consume en la dieta es bien librede hierro o hierro hemo. El hierro libre en los intestinos se reduce de la férrico (Fe3+) a la (Fe2+) estado ferroso en la superficie luminal de los enterocitos intestinales y transportado a las células a través de la acción del metal divalente transportador, DMT1. La absorción intestinal de hierro hemo se produce a través de la interacción de heme dietético con la proteína transportadora de hemo(siglas en Inglés: HCP1). El hierro en el grupo hemo es luego puesto en libertad dentro de los enterocitos a través de la acción de la enzima hemo catabolismo del hemo oxigenasa (ver más abajo).
El hierro se puede almacenar dentro de los enterocitos intestinales o transportado a la sangre. Cuando se almacena intracelular en los enterocitos intestinales, así como otras células, el hierro se une ala ferritina en el Fe3+ Estado. Libre de hierro ferritina se llama apo-ferritina y cada ferritina funcional está compuesto por 24 subunidades. Cada complejo de ferritina puede unir a 2,000-4,500 átomos de hierro. Cuando el hierro se libera de ferritina se reduce de nuevo a la estado ferroso antes del transporte en la sangre. El hierro se transporta a través la membrana basolateral de los...