Ingeniero

DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

ERDY YESID ALFONSO PARADA
INGENIERO DE ALIMENTOS
INSTITUCIÓN EDUCATIVA SAN AGUSTÍN
DOCENTE DE MATEMÁTICAS
erdyalfonso@gmail.com

UNIVERSIDAD NACIONAL DE COLOMBIA
FACULTAD DE CIENCIAS
MAESTRÍA EN LA ENSEÑANZA DE LAS CIENCIAS EXACTAS Y NATURALES
2011
PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas biológicas conformadas por unidades denominadas aminoácidos,unidos entre sí mediante enlaces peptídicos; estos copolímeros están constituidos por 20 aminoácidos diferentes.
Tabla 1. Propiedades físicas de los aminoácidos
AMINOÁCIDO | ABREVIATURA | LETRA | Pka1(α- COOH) | Pka2α-NH2 | Pka R R= cadenalateral | pI |
| | | | | | |
Alanina | Ala | A | 2.35 | 9.69 | | 6.02 |
Arginina | Arg | R | 2.17 | 9.04 | 12.48 | 10.76 |Asparagina | Asg | N | 2.02 | 8.80 | | 5.41 |
Ácido Aspártico | Asp | D | 2.09 | 9.82 | 3.86 | 2.97 |
Cisteína | Cys | C | 1.96 | 10.28 | 8.18 | 5.07 |
Fenilalanina | Phe | F | 1.83 | 9.24 | | 5.53 |
Glutamina | Glu | Q | 2.17 | 9.13 | | 5.65 |
Ácidoglutámico | Glu | E | 2.19 | 9.67 | 4.25 | 3.22 |
Glicina | Gli | G | 2.34 | 9.78 || 6.06 |
Histidina | His | H | 1.82 | 9.17 | 6.00 | 7.58 |
Isoleucina | Ile | I | 2.36 | 9.68 | | 6.02 |
Leucina | Leu | L | 2.36 | 9.64 | | 6.00 |
Lisina | Lys | K | 2.18 | 8.95 | 10.53 | 9.74 |
Metionina | Met | M | 2.28 | 9.21 | | 5.75 |
Prolina | Pro | P | 1.99 | 10.6 | | 6.30 |
Serina | Ser | S | 2.21 | 9.15 | | 5.68 |Tirosina | Try | Y | 2.20 | 9.11 | 10.07 | 5.65 |
Treonina | Tre | T | 2.71 | 9.62 | | 6.16 |
Triptofano | Trp | W | 2.38 | 9.39 | | 5.89 |
Valina | Val | V | 2.32 | 9.62 | | 5.97 |
Fuente: RAMÍREZ ACERO, RUTH ISABEL. Química de alimentos. Bogotá: UNAD, 2006. P 38.
Según el número de aminoácidos que conforman, la cadena peptídica se denomina péptido cuando esmuy bajo número de aminoácidos; oligopéptido si la conforman menos de 10 aminoácidos; polipéptido si es superior a 10 y proteína cuando el número de aminoácidos es superior a 50.
La gran heterogeneidad de conformaciones les confiere a las proteínas un número inmenso de posibilidades funcionales. Son catalizadores biológicos de alta especificidad, cumplen funciones de receptores hormonales, dereconocimiento químico, neurotransmisores. Cumplen funciones de transporte de moléculas hidrofóbicas, oxígeno y lípidos a través de la sangre; también permiten el movimiento de electrones en las reacciones redox.
Algunas proteínas tienen funciones estructurales, como la queratina, presente en el cabello y las uñas; el colágeno forma parte de los tejidos de sostén; también son proteínas estructuralesla fibrina que segregan las plaquetas, la fibroína de la seda, entre otras.
El enlace peptídico. Es un enlace covalente establecido entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amino del siguiente, del cual se desprende una molécula de agua.

Figura 1. Formación del enlace peptídico

NIVELES DE ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
La estructura de una proteína se refiere a la descripciónsecuencial y espacial que tenga la cadena polipéptica. Cada molécula proteica se define con tres o cuatro niveles de estructura:
Estructura primaria. Describe la secuencia que tengan los aminoácidos que conforman la cadena proteica. Los cambios en el orden de los aminoácidos ocasionan cambios esenciales en las propiedades de la proteína.
Se distinguen dos regiones en una proteína: la cadenaprincipal o esqueleto y las cadenas laterales. La cadena principal contiene un átomo de Nitrógeno del grupo amino, un carbono alfa, a partir del cual emerge la cadena lateral, y el grupo carboxilo. La unidad repetitiva básica que aparece el esqueleto de una proteína es: (-NH-Cα-COO-).
Las cadenas laterales se unen a los Carbonos alfa del esqueleto, dispuestas de forma alternada a cada lado de la...