Inhibidores de la eca

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CINÉTICA ENZIMÁTICA
|La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la |
|reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos |
|no es necesario purificar o aislarel enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan |
|concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien |
|midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.|
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|Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de lareacción, o |
|simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el |
|sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la |
|reacción es igual a la pendiente de lacurva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% |
|del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario |
|considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que lareacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente |
|las ecuaciones de velocidad. |
|Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo lacantidad de |
|enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es |
|directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y|
|la velocidad ya no depende de [S]0. Eneste punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax). |

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
|Para explicar la relación oservada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reacciones |
|catalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En laprimera etapa se forma el complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la |
|formación del producto, liberando el enzima libre: |
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