Insulina Glargina

Páginas: 6 (1405 palabras) Publicado: 5 de octubre de 2011
UNIVERSIDAD LATINOAMERICANA
CAMPUS CIENCIAS DE LA SALUD

Asignatura
FARMACOLOGÍA

Profesor
Reyes Vergara Gustavo

Tema
INSULINA GLARGINA
INSULINA GLARGINA

Grupo “B”
Nombre de alumna
Yañez Almazo Karla Yaneth

Fecha de entrega: 22 de agosto del 2011

INSULINA GLARGINA
El páncreas endocrino se encarga de la producción de insulina (constituye la hormona de almacenamientoanabólica del organismo).
La elevación de la glucosa sanguínea asociada a diabetes mellitus se origina de la ausencia de secreción o de la secreción ineficiente de insulina en el páncreas, con o sin la alteración de la insulina.
Estos estados de enfermedad que subyacen al diagnóstico de diabetes mellitus se clasifican en cuatro categorías:
DIABETES MELLITUS TIPO I | Dependiente de insulina |DIABETES MELLITUS TIPO II | No dependiente de insulina |
DIABETES MELLITUS TIPO III | Otros |
DIABETES MELLITUS TIPO IV | Diabetes mellitus gestacional |

La insulina está compuesta por 51 aminoácidos ordenados en dos cadenas, que se unen a través de enlaces de puente disulfuro. Existen diferencias en los aminoácidos de ambas cadenas. La PROINSULINA, molécula proteínica de una cadena, seprocesa en el aparato de Golgi y se empaca en gránulos (estos granulos dentro de la celula B almacena la insulina en forma de cristales, consistentes en dos átomos de zinc y seis moléculas de insulina), donde se hidroliza en insulina y en un segmento conector residual (péptido C) a través de la remoción de cuatro aminoácidos.
SECRECIÓN:
Se libera en las células B del páncreas, a una velocidad basalbaja, la cual es mayor en respuesta a varios estímulos.

Azúcares | GLUCOSA, Manosa. |
Aminoácidos | Leucina, Arginina. |
Hormonas | Glucagón, Polipéptido I |
Estimulo vagal |

RECEPTORES:
Una vez que la insulina ha entrado en la circulación se une a receptores especializados que se encuentran en las membranas de la mayor parte de los tejidos (hígado, musculo y tejido adiposo).
Elreceptor completo de insulina esta formado por dos heterodímeros, unidos de forma covalente, cada uno de ellos contiene una subunidad A,extracelular y constituye el sitio de reconocimiento por unidad B que es transmembranal.
La subunidad B contiene tirosinacinasa.
La unión de una molécula de insulina a las subunidades A en la superficie externa de la célula produce la activación del receptor.Haciendo un cambio conformacional que a su vez atraerán a las subunidades citoplasmáticas opuestas a la proximidad.
Esto facilita la fosforilación mutua de los residuos de tirosina en las subunidades B y la actividad de tirosinacinasa dirigida a las proteínas citoplásmaticas.
Las primeras proteínas que se fosforilan por la activación de las tirosinacinasas del receptor son las PROTEINAS DE PUERTO,sustratos del receptor de insulina tipo 1 a 6 (IRS-1 a IRS-6).
Luego de la fosforilación de tirosina en varios sitios críticos, las moléculas IRS se unen y activan otras cinasas de forma más importante a la CINASA-3 FOSFATIDILINOSITOL lo que produce mayores fosforilaciones hasta una proteína adaptadora como la proteína de unión del receptor del factor de crecimiento tipo 2 que traduce la señal de lainsulina al factor liberador del nucleótido guanina, qie finalmente
Activa la PROTEINA RAS DE UNIÓN A GTP, y al sistema de proteína cinasa activada por mitógenos MAPK
Las tirosinacinasas activadas por IRS, tienen especifiDad de unión con moléculas en cascada que se basa en sus secuencias de 4 a 5 aminoácidos que las rodean o motivadoras que reconocen dominios específicos de homología 2 (SH2)Src en las otras proteínas.
Esta red de fosforilación dentro de la célula representa el segundo mensajero de la insulina y ocasiona múltiples efectos incluyendo la translocación de los transportadores de glucosa GLUT 4 a la membrana celular con incremento en la captación de glucosa, actividad de sintetasa de glucógeno y el formación de glucógeno, múltiples efectos sobre síntesis de proteínas,...
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