Introduccion

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I. INTRODUCCIÓN
El sistema inmune es capaz de reconocer estructuras de superficie de macromoléculas con pesos
moleculares mayores de 5000. Sin embargo, la proporción contra la cuál va dirigido elanticuerpo, es
decir, el determinante antigénico, comprende solamente una parte menor de la molécula. Las
macromoléculas que estimulan la formación de anticuerpos se denominan inmunogénicas. Otrasmoléculas pequeñas no inmunogénicas, pero que son reconocidas por los anticuerpos, denominadas
haptenos, pueden desencadenar una respuesta inmune si se acoplan a moléculas mayores, generalmentedenominadas portadoras.
El anticuerpo que reconoce un determinante antigénico específico es un miembro de la familia de
proteínas séricas denominadas inmunoglobulinas. Cada molécula de inmunoglobulina esun complejo
de cuatro polipéptidos que forman una estructura simétrica a modo de Y, y contiene dos cadenas
idénticas de bajo peso molecular llamadas cadenas ligeras, y otras dos de alto pesomolecular, también
idénticas, llamadas cadenas pesadas. Las cadenas están unidas por puentes disulfuro. Hacia el segmento
amino−terminal cada cadena presenta una posición variable, que es por dondereconoce al antígeno y
donde tiene lugar la reacción antígeno!anticuerpo.
Hay cinco clases de inmunoglobulinas: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM, que se diferencian por las cadenas
pesadas que poseen. El tipo deanticuerpo que se produce a gran escala en la respuesta secundaria, y
que se utiliza fundamentalmente para todas las técnicas inmunocitoquímicas, es la IgG. La molécula de
IgG se separafrecuentemente en fragmentos proteolíticos para estudiar los fragmentos de unión al
antígeno (Fab) comparados con la que une al complemento (Fc).
Las propiedades de estas técnicas son:
· Alta especificidad,por lo que se unen fuertemente.
· Alta selectividad, por lo que pueden diferenciar dos antígenos muy similares.
· Alta sensibilidad, porque pueden detectar cantidades muy bajas de antígeno....
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