investigacion

Análisis de proteínas

Curso: Herramientas informáticas para el análisis estructural de ácidos nucleicos y proteínas 2004

¿Qué determina su estructura?
• Composición de las proteínas
Las proteínas son polímeros de aminoácidos que se unen
mediante una unión peptídica
Todos los aminoácidos tienen un grupo amino (NH3), un grupo
carboxilo (COOH) y un grupo lateral variable (R). Losaminoácidos se unen entre sí mediante unión peptídico entre el
carboxilo y amino de aminoácidos adyacentes. El grupo lateral
variable es el que determina las características fisico-químicas
del aminoácido y el ángulo del enlace peptídico, y por lo tanto
también el plegado de la proteína.

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Tipos deaminoácidos
Dependiendo de su carga electrostática final, los aminoácidos pueden clasificarse en polares, no polares o
cargados. Los polares y los cargados se encuentran normalmente en la superficie de las proteínas, e
interaccionan con el medio. Los aminoácidos no polares se encuentran generalmente en el interior de las
proteínas, donde pueden jugar un rol importante en su actividad.Hidrofóbicos



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La estructura primaria determina todos los niveles superiores de
estructura
La cadena polipeptídica se pliega según un determinado patrón para dar una
estructura tridimensional particular.
estructura primaria : esructura química, número y secuencia de aminoácidos
estructurasecundaria : plegado producido por las uniones puente de hidrógeno entre los
grupos carboxilo e imida de la parte troncal de los aminoácidos.
estructura terciaria: Una organización de estr. secundarias ligadas por fragmentos más
“libres” de la cadena estabilizados principalmente por interacciones entre las cadenas laterales,
por ejemplo por puentes disulfuro
estructura cuaternaria : El agregadode varias cadenas polipeptídicas para formar una
proteína funcional.

Cuando se desnaturaliza una proteína in vitro, ésta puede volver a adquirir
su forma original o nativa cuando las condiciones de la solución en la que
se encuentra se llevan a las que tenía la proteína nativa originalmente.
Esto indica que toda la información necesaria para el plegado de la proteína
está contenida en suestructura primaria, su secuencia de aminoácidos.
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Homología
Existe un número prácticamente infinito de posibles estructuras primarias.
Por ejemplo:
¿Cuántos polipéptidos de 200 aminoácidos diferentes puede haber? :
20020
Este número tan grande (mucho mayor si consideramos que existenpolipéptidos de más de 1000 residuos), nos permite arribar a 2
conclusiones
1.

Sólo una fracción de los posibles polipéptidos existe(o ha existido) en
la naturaleza.

2.

Es altamente improbable que dos proteínas con una estructura primaria
similar hayan aparecido independientemente. Dichas similitudes
entonces, indican que lo más probable es que deriven de un antecsor
común: son homólogasCurso: Herramientas informáticas para el análisis estructural de ácidos nucleicos y proteínas 2004

La estructura tridimensional de las proteínas está generalmente más
conservada que la estructura primaria
La estructura tridimensional es estabilizada por múltiples interacciones específicas
entre los diferentes grupos químicos presentes
Diferencias entre proteínas homólogas: generalmente seobserva la aparición de
aminoácidos similares en las mismas posiciones
En consecuencia, las proteínas homologas tienen estructuras tridimensionales
similares.
De la misma manera, secuencias nucleotídicas diferentes pueden codificar para
secuencias de aminoácidos similares.
La escala relativa de conservación es la siguiente:

genes < estr primaria de proteinas < estr tridimensional de...