Jarabe de cebolla

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UNIVERSIDAD SAN PEDRO

INDICE

I.- INTRODUCCION

Los inhibidores de las actividades catalíticas de las enzimas proporcionan tanto agentes farmacológicos como recursos de investigación para estudiar el mecanismo de acción de las enzimas. Las fuerzas de la interacción entre un inhibidor y una enzima depende de las fuerzas importantes en la estructura de la proteína y la unión de ligando(enlaces de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van Der waals).

Los inhibidores pueden clasificarse con base en su sitio de acción en la enzima, en si producen modificación química de la enzima, o en los parámetros de cinética sobre los cuales influyen, los compuestos que imitan el estado de transición de una reacción catalizada por enzima o queaprovechan la maquinaria catalítica de una enzima, pueden ser inhibidores en particular potentes. Desde el punto de vista científico, se distinguen dos clases de inhibidores con base en si el aumento de la concentración de sustrato supera o no la inhibición.

Por lo antes mencionado el presente trabajo pretende analizar los diferentes mecanismos de inhibición enzimática, además de dar a conocer laimportancia de los diferentes fármacos que actúan como inhibidores antimetabolitos, mencionaremos además la importancia fisiológica del alosterismo.

II.- OBJETIVOS

• Analizar la cinética de la inhibición enzimática, inhibición competitiva, no competitiva, acompetitiva, inhibición irreversible.

• Reconocer algunos fármacos que actúan como inhibidores, antimetabolitos.

•Entender la regulación de las enzimas alostericas.

III.- MARCO TEORICO: ANALISIS CINETICO DE LA INHIBICION ENZIMATICA
3.1.- INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
La actividad de las enzimas puede inhibirse. Las moléculas que reducen la actividad de una enzima, denominadas inhibidores, incluyen muchos fármacos, antibióticos, conservantes alimentarios y venenos. Las investigaciones de la inhibición enzimática yde los inhibidores llevada a cabo por los químicos son importantes por varías razones:
1.   la razón más importante, en los seres vivos la inhibición enzimática es un medio importante para regular las rutas metabólicas.
2.   numerosos tratamientos clínicos se fundamentan en la inhibición enzimática.
3.   El proceso de inhibición enzimática es útil para comprender los mecanismos deacción tóxica y farmacológica de algunos compuestos.
La inhibición enzimática puede producirse cuando un compuesto compite con el sustrato por el activo de la enzima libre, se une al complejo ES en un lugar separado del lugar activo, o se une a la enzima libre en un lugar separado del lugar activo. Se describen tres clases de inhibidores enzimáticos:
  3.1.1.- INHIBIDORESCOMPETITIVOS:
Los inhibidores competitivos se unen de forma reversible a la enzima libre, y no al complejo ES, para formar un complejo enzima – inhibidor (EI).
Con frecuencia, el sustrato y el inhibidor compiten por el mismo lugar en la enzima. La concentración del complejo EI depende de la concentración del inhibidor libre y de la constante de disociación KI.
Debido a que el complejo EI sedisocia fácilmente, la enzima está disponible de nuevo para unir al sustrato. La actividad de la enzima disminuye debido a que no se produce una reacción productiva durante el tiempo limitado que existe el complejo EI. El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentando la concentración de sustrato. A (S) elevadas, todos los lugares activados están llenos desustrato y la velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin un inhibidor.
Las sustancias que se comportan como inhibidores competitivos, es decir, que reducen la afinidad aparente de una enzima por el sustrato, suelen tener una estructura semejante a la del sustrato. Entre estas moléculas hay productos de reacción o análogos que no se metabolizan, o derivados del sustrato. La succinato...
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