La enfermedad de las vacas locas

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  • Publicado : 7 de febrero de 2012
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La hipótesis de los priones fue propuesta por Prusiner en 1982, en esa época aun no se conocía el origen de esta proteína. En la actualidad los priones se definen como proteínas infecciosas con lacapacidad de autogeneración, al igual que los virus y bacterias, con la diferencia de que los priones no poseen ni ADN ni ARN. Los priones no se destruyen mediante agentes físicos por ejemplo:temperaturas elevadas, tratamientos químicos, etc. A comparación de las DNAsas que son las que se encargan de degradar el ADN o las RNAasas que son las que degradan el ARN, solo se obtienen resultados con lasproteasas, las cuales degradan a las proteínas y así es como se indica la naturaleza de este agente infeccioso.
Se ha asociado la glicoproteína PrPc con los priones, esta proteína se encuentra en lasuperficie de las células, especialmente en las neuronas, en las células de la glía y en los linfocitos, pero no se conoce su función fisiológica. El prión también llamado glicoproteína PrPSc, es laconsecuencia de una alteración estructural producida en la glicoproteína PrPc. Este cambio en su estructura se produce de dos maneras:
• Una mutación en el gen que la codifica.
• O por el consumo dealimentos que contengan la proteína PrPSc (prión).
Ya que ésta causa la transformación de las proteínas normales en proteínas alteradas (PrPSc).
La forma alterada de esta proteína, además de dañarlas células nerviosas de manera directa, también puede actuar como catalizador en la conversión de PrPc a PrPSc.
El proceso de infección no se debe a que el agente infeccioso se reproduzca, sino ala conversión de estas glicoproteínas normales a glicoproteínas alteradas o priones. Ello explicaría por qué las encefalopatías espongiformes transmisibles pueden presentarse esporádicamente y sincausas aparentes, ser hereditarias o resultar de contagio.
Se dice que un 10% de los casos de las encefalopatías espongiformes son hereditarios y que el 90% de los casos restantes no son...
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