Los Priones

Páginas: 16 (4000 palabras) Publicado: 18 de febrero de 2013
los priones

Conversión de hélices a en, F-hojas de características en la formación delas proteínas priones de tembladera RESUMEN Los priones están compuestos en gran parte, si no enteramente, de la proteína prión (PrPsc en el caso de scrapie). Aunque el formación de PrP de la proteína priónica celular (PrPc) es un post-traduccional proceso, sin modificación química candidato Se identificó, loque sugiere que un cambio conformacional características en la síntesis de PrPsc. Para evaluar esta posibilidad, se purificó tanto PrPC y PrPsc mediante el uso de procedimientos no desnaturalizantes y determina el ofeach estructura secundaria. Transformación de Fourier infrarrojos (FTIR) demostró que PrPC tiene un alto contenido de a-hélice (42%) y sin hallazgos (3sheet (3%), que los fueronconfirmados por las mediciones de dicroísmo circular. En contraste, los la hoja de contenido de PrPSc era 43% y la hélice a30% como se mide por FTIR. Como se determinó en estudios anteriores, N-terminal truncado PrPsc derivado mediante proteolisis limitada, designado PrP 27-30, tiene un aún más alto contenido de hojas (54%) y un menor contenido de a-hélice (21%). Ni tampoco PrPC PrPsc formado agregadosdetectables por microscopía electrónica, mientras PrP 27-30 polimerizado en forma de varilla amiloides. Mientras que los rmdings anteriores argumentan que la conversión de hélices a en 1-hojas subyace a la formación de PrPsc, no podemos eliminar la posibilidad de que una modificación química no detectada de una pequeña fracción de PrPSC inicia este proceso. Desde PrPsc parece ser el únicocomponente de la "infecciosos" prion partícula, es Ihkely que esta transición conformacional es una acontecimiento fundamental en la propagación de priones. Los priones son partículas proteicas infecciosas que se componen en gran parte, si no totalmente, de una isoforma anormal de la proteína prión (PrP), designada, en el caso de la tembladera, PrPSc (1). Los priones causan cuatro enfermedadesneurodegenerativas de los seres humanos y seis de los animales, incluyendo la tembladera de los ovinos y bovinos la encefalopatía espongiforme. Que las enfermedades priónicas humanas se manifiestan como trastornos infecciosos, familiar y esporádica planteaba un enigma hasta que se descubrió que las mutaciones en el Gen PrP genéticamente relacionado con el desarrollo de la neurodegeneración (2). PrPSc sesintetiza a partir de la normal PrPC celular isoforma por un proceso de post-traducción que se produce probablemente en endosomas (3-6). Los intentos de identificar un post-traduccional modificación química que las funciones de la conversión de PrPC en PrPSc no han tenido éxito (7). Estos hallazgos plantean la posibilidad de que PrPSc difiere de PrPC sólo con respecto a la conformación. Muchaspropiedades de PrPSc difieren de los de PrPC: (i) PrPSc es insoluble en los detergentes, mientras que PrPC es solubiliza fácilmente bajo condiciones no desnaturalizantes (8), (ii) PrPSc es

parcialmente hidrolizado por las proteasas para formar un fragmento designado PrP 27-30, mientras PrPC es completamente degradado en las mismas condiciones (9), (iii) PrPSc se acumula, mientras que PrPC voltearápidamente (3), y (iv) los patrones de Los gastos de publicación de este artículo fueron sufragados en parte por la carga de la página pago. Este artículo por lo tanto debe ser marcado por este medio "publicidad" de conformidad con 18 U.S.C. § 1734 únicamente para indicar este hecho. Acumulación de PrPSc en el cerebro son distintos de la distribución Comisión de Planificación Nacional (10). El núcleoresistente a proteasa de PrPSc designado PrP 27-30 polimeriza en forma de varilla estructuras que son indistinguibles muchos de los amiloides purificados tanto ultraestructuralmente y tintóreamente (11). En los cerebros de algunos, pero no todos, los animales y los seres humanos que han muerto de enfermedades priónicas, placas amiloides se ha encontrado que contienen PrP, tal como se determina...
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