Métodos de cuantificación de proteínas

Las proteínas son las moléculas más abundantes en la célula, están constituidas por una serie de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos, dichoenlace es covalente y se lleva a cabo entre un grupo carboxilo y un grupo amino, de forma que en la cadena polipeptídica quedan siempre 2 extremos libres, un amino y un carboxilo terminal, algunasproteínas necesitan la participación de grupos de naturaleza no proteica para que puedan ser funcionales, y se conocen como grupos prostéicos, para poder estudiar la estructura de una proteína, la actividadde una enzima o el contenido proteínico de un alimento, es necesario conocer cuantitativamente la concentración de las proteínas.
Los cromóforos proteicos son de 3 categorías: Los enlacespeptídicos, las cadenas laterales de algunos aminoácidos y los grupos protéticos. Hablando de manera cuantitativa, decimos que el enlace peptídico es el cromóforo más importante de una proteína ya que haytantos como aminoácidos tenga la proteína máxima. Su longitud de onda máxima se encuentra en torno a los 200 nm, es decir que se trata de un cromóforo que absorbe en la región del ultravioleta lejano. Lapresencia de un grupo prostéico con bandas de absorción en el visible suele ser una característica muy útil al momento de identificar una proteína, ya que presenta características espectrales muyparticulares, las cuales permitirán su detección incluso en la presencia de otras proteínas, en la mayoría de los casos el grupo protético participa directamente en la reacción catalizada, esto si se tratade una enzima o también si es el soporte funcional de su acción.
Si se trata de otro tipo de molécula suele ocurrir que mientras sucede la catálisis o durante los cambios funcionales que sufra lamolécula, se alteran sus propiedades ópticas, el hecho de que estás variaciones tengan lugar en la zona visible, permite su seguimiento y caracterización de forma sencilla y precisa, incluso no es... [continua]

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