Modelado molecular peroxidasa

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Modelado Molecular de la peroxidasa y polifenol oxidasa: La especificidad de sustrato y comparador activo
Un Laboratorio de Investigación de Bioinformática (birl), Facultad de Ciencias, Universidad de Chiang Mai, Chiang Mai 50200, Tailandia, E-Mail: pnokthai@gmail.com
2 Laboratorio Computacional de Simulación y Modelado (CSML), Facultad de Ciencias, Universidad de Chiang Mai, Chiang Mai 50200,Tailandia
3 Departamento de Química y Centro de Innovación en Química, Facultad de Ciencias, Universidad de Chiang Mai, Chiang Mai 50200, Tailandia
4 Tailandia Centro de Excelencia en Física (Thep), Comisión de Educación Superior, Ministerio de Educación, Bangkok 10400, Tailandia
5 Phytochemica Unidad de Investigación de la Facultad de Ciencias, Universidad de Chiang Mai, Chiang Mai 50200,Tailandia
* Autor a quien debe dirigirse la correspondencia, e-mails: vannajan@gmail.com (VSL); lalida_shank@yahoo.com (LS), Tel:. +66-53-943341-5 Ext. 117 (V.S.L), ext. 151 (L.S.), Fax: +66-53-892277 (V.S.L).
Recibido: 30 de julio de 2010; en forma revisada: 26 de agosto de 2010 / Aceptado: 07 septiembre 2010 Publicado: 14 de septiembre 2010

Resumen: oxidasa peroxidasas (POD) y polifenoles (PPO)son enzimas que son bien conocidos por estar involucrados en la reacción enzimática oscurecimiento de frutas y verduras con diferentes mecanismos catalíticos. Ambas enzimas tienen algunos sustratos comunes, pero cada uno tiene sus sustratos específicos. En nuestro estudio computacional, la secuencia de aminoácidos de la peroxidasa de uva (ABX) se utilizó para la construcción de modelos queemplean el método de homología de modelado basado en la estructura de rayos-X de ascorbato peroxidasa citosólica de guisante (ID AP: 1APX), mientras que el modelo de polifenol oxidasa de uva se obtiene directamente de la disposición de rayos X la estructura (AP ID: 2P3X). Acoplamiento molecular de los sustratos comunes de estas dos enzimas se estudió posteriormente. Se encontró que la epicatequina y lacatequina exhiben una alta afinidad con las dos enzimas, a pesar de que POD y PPO tienen diferentes bolsillos vinculante en relación con el tamaño y los ácidos amino clave implicadas en la unión. Predecir los modos de unión de los sustratos con ambas enzimas también se compararon. el valor calculado
Deshacer cambios
energía de acoplamiento interacción de los compuestos relacionados con ácidotrihidroxibenzoico muestra de alta
afinidad, lo que sugiere el uso específico y su potencial como inhibidor de la uva común a ascorbato
peroxidasa y polifenol oxidasa.
Palabras clave: peroxidasa, polifenol oxidasa, reacción de pardeamiento; acoplamiento molecular
1. Introducción
El oscurecimiento de las verduras, frutas y flores alterar su apariencia, sabores, texturas, y reducir sus
losvalores de la comercialización. Apariencia, que es significativamente afectada por el color, es uno de los primeros atributos
utilizados por los consumidores para evaluar la calidad de los productos [1]. El proceso de tostado puede ser causada por dos
reacciones bioquímicas enzimáticos y no enzimáticos [2]. Polifenol oxidasa (PPO) y peroxidasa
(POD) son dos enzimas conocidas que participan en elproceso de tostado [1-3]. PPO cataliza la
conversión de los compuestos fenólicos a quinonas y ayuda a la polimerización de sus productos. Su catálisis,
en presencia de oxígeno, da lugar a la formación de los pigmentos marrones y deseable de sabor
productos [4]. El oscurecimiento de los heridos, peladas o tejidos enfermos fruta puede causas calidad indeseable
cambios en el manejo, procesamiento yalmacenamiento.
PPO es una enzima que contiene dicopper. Varios estudios han señalado la participación de la PPO en la
la oxidación de los polifenoles de las plantas. Actividad PPO puede ser controlada por el consumo de oxígeno o
espectrofotométricamente usando una variedad de sustratos tales como el pirogalol, pryocatechol, 4-metilcatecol,
Ácido 3,4-dihidroxifenilacético, 4-terc-butilcatecol...
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