Pappers biologia

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Por su descubrimiento del virus enzima transcriptasa reversa(RT), Howard Temin, David Baltimore y Renato Dulbecco compartió el Premio Nobel 1975 de Fisiología o Medicina. Temin y Baltimore descubrieron esa enzima, también conocida comoARN dependiente de ADN polimerasa , al mismo tiempo, pero de manera independiente el uno del otro. Dulbecco no tomó parte directa en sus experimentos, pero fue élquien les había enseñado los métodos que utiliza para hacer su descubrimiento. 

RT es una enzima producida por el retrovirus , que son virus de ARN que hacen copias de ADN de sí mismos y luego inserte las copias de acogida en los cromosomas . Desempeña un papel esencial en la reproducción de estos moleculares parásitos . Ejemplos bien conocidos de los retrovirus que pueden infectar a los sereshumanos son los agentes de enfermedades como el SIDA o el herpes. 
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Algunos retrovirus - oncovirus - hacen que las células normales se conviertan encancerosas. laboratorio de Dulbecco fue el primero en demostrar este hecho. Ellos demostraron que la infección de las células normales con oncovirus conduce a la inserción de genes virales en los cromosomas de la célula huésped-, que a su vez puede causar la celda a la transición a un estado de crecimiento descontrolado que da lugar a un tumor maligno (cáncer). Oncovirus son la causa de algunas formas de cáncerhumano. Sin embargo, con el fin de replicar un retrovirus que hacer una copia de ADN de sí mismo y luego insertar la copia en un cromosoma del huésped.

1. En la década de 1950, los científicos descubrieron que el ADN celebrada el código que permite 
proteínas a ser sintetizados. Sin embargo, ¿cómo una cadena de aminoácidos se pliega en una plenamente proteína funcional, con la estructuraapropiada de tres dimensiones, se mantuvo un misterio. 
Debe existir un mecanismo para asegurar el plegamiento adecuado de la proteína.Sin embargo, ¿De dónde viene la información? En 1957, Anfinsen cristiana publicó el primera evidencia de que la información adecuada para el plegado se llevó a cabo dentro de la proteína sí mismo. 

Antecedentes 
Las proteínas están formadas por combinaciones de20 aminoácidos que luego se pliegan en estructuras complejas. Sin plegar cadena de aminoácidos se llama la estructura primaria. Para tener actividad biológica, la proteína que se pliegan en buen secundaria y las estructuras terciarias. Estas estructuras se llevan a cabo así como por las interacciones químicas entre las cadenas laterales de los aminoácidos, incluyendo los enlaces de hidrógeno,hidrófobos  interacciones, y, a veces, los enlaces covalentes. ¿Cómo estas mayor formar estructuras ha sido durante mucho tiempo un misterio. ¿La proteínas se pliegan correctamente, ya que se sintetiza o requiere la acción de otras proteínas a veces correctamente? correctamente, puede veces por sí mismo de forma espontánea? En la década de 1950, Anfinsen fue un bioquímico interesados ​​en el plegamientocorrecto de las proteínas. En concreto, se estaba investigando la formación de puentes disulfuro, que son covalentes vínculos entre las cadenas laterales de cisteína que sirven como una de las anclas principales mantener unida la estructura de la secreta proteínas. Él creía que la propia proteína contiene todos los información necesaria para el correcto plegamiento de las proteínas. Propuso la"hipótesis de la termodinámica", que declaró que la estructura biológicamente activa de una proteína fue también el 
termodinámicamente más estable bajo condiciones in vivo. En Es decir, si las condiciones intracelular podría ser imitado en un tubo de ensayo, a continuación, una proteína natural que se pliegan en su 
conformación activa. Comenzó su trabajo en una secretaribonucleasa enzima...
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