Propiedades quimicas de biomoleculas

PRÁCTICA NO. 14
PROPIEDADES QUÍMICAS DE BIOMOLÉCULAS.

INTRODUCCIÓN
Las proteínas deben su nombre a su gran importancia en los tejidos de los seres vivos. Las proteínas difieren de los hidratos de carbono y de las grasas en su composición elemental pues contienen C, H, O, N (16-18%) y generalmente azufre.
Las proteínas fibrosas son insolubles en agua y sirven como materiales estructuralespara los animales, como el colágeno, queratina, fibroína, etc.
Otras son las proteínas glubulares, caracterizadas por su solubilidad en agua o en soluciones acuosas de ácidos, bases y sales, entre estas se encuentra la albúmina de huevo, la caseína de la leche y las proteínas del plasma sanguíneo y de los glóbulos rojos de la sangre. Se muestran algunas de las proteínas más comunes en ambosgrupos:

Proteínas fibrosas (insolubles) | Ocurrencia y uso |
Colágenas | Pezuñas de animales, tendones, tejidos conectivos |
Elastinas | Vasos sanguíneos, ligamentos |
Fibronógeno | Necesarias para la coagulación de la sangre |
Queratinas | Piel, lana, plumas, pezuñas, seda, uñas |
Miosinas | Tejido muscular |
Proteínas globulares (solubles) | Ocurrencia y uso |
Hemoglobina |Interviene en el transporte de oxígeno |
Inmunoglobulinas | Interviene en la respuesta inmunológica |
Insulina | Hormona que regula el metabolismo de la glucosa |
Ribonucleasa | Enzima que regula la síntesis de RNA |

Las proteínas son moléculas gigantescas, cuyo peso molecular puede ir de 120000 a varios millones de unidades. Las proteínas solubles en agua forman soluciones coloidales, eltratamiento con un ácido, base o disolvente orgánico puede producir un cambio fundamental llamado desnaturalización, con pérdida de sus propiedades características originales, tales como la solubilidad en agua o una actividad biológica específica. Un calentamiento suave produce una desnaturalización con pérdida de solubilidad. La desnaturalización de la albúmina es irreversible.
Las atraccionesintermoleculares débiles conservan con delicadeza la estructura terciaria de una proteína globular. Con frecuencia, un ligero cambio en la temperatura o en el pH altera la estructura terciaria y causa que la proteína se desnaturalice. Aunque por lo general la desnaturalización es un proceso irreversible, en algunos casos se presenta una renaturalización de la proteína desdoblada a su estructuraterciaria estable y el proceso es acompañado por la recuperación de la actividad biológica.
Todas las proteínas se pueden hidrolizar por una solución acuosa de ácidos minerales a la temperatura de ebullición liberando el grupo carboxilo y amino en cantidades iguales. Entonces las unidades que forman las proteínas están unidas mediante un enlace –CO NH- entre el grupo carboxilo de un amino ácido y elgrupo amino de otro. Este grupo amido recibe el nombre de enlace peptídico y considerando las proteínas como polipéptidos.

El proceso de la hidrólisis se puede representar como la ruptura de una cadena polipeptídica:

Los hidrolizados de todas las proteínas son mezclas complejas de unos diez a dieciocho aminoácidos, y la separación es difícil. Debido a que los aminoácidos son compuestosdipolares, análogos a las sales, no se pueden destilar.
Sea cual sea la función, todas las proteínas están construidas de muchas unidades de aminoácidos enlazados en una cadena larga.
La larga, repetitiva secuencia de átomos de –N-CH-CO- que forman una cadena continua se llama espina dorsal de las proteínas. Por convención siempre se escriben los péptidos con el aminoácido N-terminal (NH2) a laizquierda y el aminoácido C-terminal (COOH) a la derecha.

OBJETIVOS

Determinar las propiedades químicas más importantes de algunas biomoléculas y monómeros que los constituyen.

DIAGRAMA DE BLOQUES

RESULTADOS

Preparación de una solución albúmina
Se preparó la solución de acetato de plomo al 5 %, pesando 2.2509 g de acetato de plomo y colocándolo en un matraz aforado de 25 ml y...