Proteínas-introducción general

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proteínas
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* 1ªparte: aminoácidos, péptidos y proteínas
* Introducción:
* Las proteínas son las macromoléculas biológicas mas abundantes de la naturaleza, y como tales, están presentes en todas las células y en todas sus partes. Además, abarcan una gran variedad en cuanto a la función biológica que desempeñan; pudiendo formar, por asociación, productos tan dispares como enzimas,hormonas, proteínas estructurales, anticuerpos, transportadoras, plumas, telarañas, proteínas de leche, antibióticos, venenos…
* Además, las proteínas son polímeros de unos monómeros a los que se denomina aminoácidos(“aa”; a partir de ahora), y solo existen en la naturaleza 20 aa comunes, que a su vez por asociación covalente nos dan las proteínas. De entre las proteínas, los productos masabundantes son las enzimas, ya que dentro del mundo de la célula existen poquísimas reacciones que no estén catalizadas por una de estas proteínas.
* Aminoácidos:
* Como ya se ha dicho, las proteínas son polímeros de aa, en los que cada residuo aminoácido está unido al siguiente mediante un enlace especial, que se denomina enlace peptídico, y en su formación se pierden los elementoscorrespondientes a una molécula de agua(2-H y 1-O). Las proteínas se pueden hidrolizar para dar residuos aa según diversos tratamientos, y es de esta característica la que utilizan muchos métodos de caracterización de proteínas. Los 20 aa comunes a todas las proteínas, se fueron caracterizando a lo largo de la historia a medida que se descubrían, de forma que el último de ellos(el 20), fue la Treonina yse descubrió en el 1938. Los nombres que se les han ido poniendo han sido relativamente triviales, y muchos de ellos son derivados del nombre de la sustancia en la que se descubrieron o derivados de alguna de sus propiedades.(asparaginaespárrago;glutamatogluten de trigo…)
* Características estructurales comunes de los aa:
* Los 20 aa estandar tienen una estructura común(la prolina es unaproteína cíclica que no coincide en estructura con la general del resto) siendo todos ellos -aa. Cada aa consta de un C unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un H y a un grupo –R ó cadena lateral, en la que difieren los distintos aa y que es la que les da sus propiedades de solubilidad, carga, tamaño y estructura. Se debe resaltar el hecho de que los aa(excepto glicina, cuya –R es un H)son moléculas quirales y tienen el centro quiral en el C, de forma que debemos diferenciar un estereoisómero(enanitomero) de otro. Para este tipo de moléculas se utiliza la nomenclatura D,L, y consiste en representar el aa en proyección de Fischer, poniendo arriba el grupo carboxilo y abajo la cadena lateral; de forma que si queda el grupo amino a la derecha será un aa D y si queda a la izquierdaserá un aa L. Resulta curioso el hecho de que para un químico experimentado sea compleja la separación de una mezcla de estereoisómeros sin embargo para las células no lo es; en la naturaleza solo existen L-estereoisómeros y esta peculiaridad se debe a que los centros activos de las enzimas catalíticas son asimétricos, haciendo las reacciones estereoespecíficas. La causa de la inexistencia deD-estereoisómeros naturales es aún desconocida.
* Clasificaciónn de los aa:
* Los 20 aa se pueden clasificar en 5 grupos en función de las características de sus cadenas laterales; sobretodo la polaridad y la capacidad de interacción con el H2O a pH fisiológico(7).
* Grupos R apolares alifáticos:
* Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina componen este 1ergrupo.
* Las cadenas laterales de Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina suelen agruparse entre sí en las proteínas dando mayor estabilidad a la unidad proteica mediante interacciones hidrofóbicas.
* La Glicina, al tener una R=H, no tiene contribución real a las interacciones hidrofóbicas, pero es apolar.
* Metionina por su parte contiene un grupo tioéter apolar.
* La Prolina tiene...
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