Proteasas

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PROTEASAS

Prof. Andrés R. Alcántara. Grupo de Biotransformaciones Departamento de Química Orgánica y Farmacéutica. Fac. Farmacia

1

Enzimas que catalizan procesos reversibles de hidrólisis de diferentes sustratos
Nomenclatura según el Enzyme Commission (E.C.)

E.C.3.X.Y.Z Tipo de enzimas: Tipo de sustrato Hidrolasas sobre el que actúan
Prof. A. R. Alcántara, Grupo deBiotransformaciones, Facultad de Farmacia, UCM 2

3.1 Sobre ésteres 3.2 Glicosidasas (rompen enlaces glicosídicos) 3.3 Sobre éteres 3.4 Peptidasas (rompen enlaces peptídicos) 3.5 Sobre otros enlaces C-N no peptídicos 3.6 Sobre anhidridos de ácido 3.7 Sobre enlaces C-C 3.8 Sobre enlaces C-X 3.9 Sobre enlaces P-N 3.10 Sobre enlaces S-N 3.11 Sobre enlaces C-P 3.12 Sobre enlaces S-S 3.13 Sobre enlaces C-S

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E.C.3.4.-.- Acting on peptide bonds (peptide hydrolases). There are 1582 PDB entries in enzyme class E.C.3.4.-.E.C.3.4.11.- Aminopeptidases. [ 46 PDB entries ] E.C.3.4.13.- Dipeptidases. [ 8 PDB entries ] E.C.3.4.14.- Dipeptidyl-peptidases and tripeptidyl-peptidases. [ 4 PDB entries ] E.C.3.4.15.-Peptidyl-dipeptidases. [ 3 PDB entries ] E.C.3.4.16.- Serine-type carboxypeptidases. [ 27 PDB entries ] E.C.3.4.17.- Metallocarboxypeptidases. [ 35 PDB entries ] E.C.3.4.18.- Cysteine-type carboxypeptidases. [ 1 PDB entry ] E.C.3.4.19.- Omega peptidases. [ 6 PDB entries ] E.C.3.4.21.- Serine endopeptidases. [ 780 PDB entries ] E.C.3.4.22.- Cysteine endopeptidases. [ 122 PDB entries ] E.C.3.4.23.- Asparticendopeptidases. [ 338 PDB entries ] E.C.3.4.24.- Metalloendopeptidases. [ 196 PDB entries ] E.C.3.4.25.- Threonine endopeptidases. [ 2 PDB entries ] E.C.3.4.99.- Endopeptidases of unknown catalytic mechanism. [ 14 PDB entries ]
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LAS MÁS IMPORTANTES EN BIOCATÁLISIS 1. 2. 3. 4. SERIN PROTEASAS ASPARTIL PROTESASA METALOPROTEASASCISTEIN PROTEASAS

DENTRO DE ELLAS, LAS SERIN PROTEASAS SON LAS MÁS USADAS: SE SUBDIVIDEN EN: GRUPO A: Tripsina Quimotripsina Elastasa Trombina GRUPO B: Subtilisina Los miembros de cada grupo tienen un ancestro común, Los grupos A y B se han hecho similares a través de un proceso de evolución convergente
Prof. A. R. Alcántara, Grupo de Biotransformaciones, Facultad de Farmacia, UCM 5 Identidad de secuencia redspecto a la tripsina pancreática de mamíferos.

Fish trypsin Bacterial trypsin Mammalian chymotrypsin Mammalian elastase Fungal elastase Mammalian plasma thrombin Bacterial subtilisin

69% 43% 50% 48% 26% 38% 0%

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LAS PROTEASAS DIFIEREN EN SU ESPECIFICIDAD

S2 H N R3 SUBSITIO S3 O N HR2 H N O R1 S1 O N H

S'1 R'1 H N O

O

R'2 S'2

HIDROLISIS

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S1-S’1

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Prsentan un centro de especificaidad distinto del centro catalítico. Reconocen las cadenas laterales antes de la ruptura. Quimotripsina: aromáticos ovoluminosos Phe, Tyr, Trp, Leu, Met Tripsina: grandes, y con carga positiva. Lys, Arg Elastasa: pequeños, hidrofóbicos Ala

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O H N N H NH HN

O H N NH HN

N H

His

O

His
O

O O

O

O

Ser
H N N H O HN O

O

O

H N N H O

Ser
HN O

Asp
(Glu) HN O O

Asp
HN (Glu) O HN O

R2HNHO

C O R1

C O R1

R2HN C O INTERMEDIO TETRAÉDRICO #1 R1

HN

H2O
O O

R2HN

C O R1

R NH2

2

O O N H H N NH HN N H H N NH HN

His
O

O O

His Ser
O HN O HN O

O O

O

H N N H O

Ser
H N N O HN

Asp
HN (Glu) O O

INTERMEDIO TETRAÉDRICO #2

HO C O R1

Asp
(Glu) O O

H

O H R1

C O
HN

O

HN

ENZIMA ACILADA
O

O

Prof. A. R....
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