Proteina

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Proteína
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimientodel organismo

Estructura

Es la manera como se organiza una proteína para adquirir cierta forma. Presentan una disposición característica en condiciones fisiológicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso denominado desnaturalización. La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia deaminoácidos.
Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una división en cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre está presente.
Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
o Nivel de dominio.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria.
A partir del nivelde dominio sólo las hay globulares.
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W
Se suele usar el término hidrófobo para una sustancia apolar, debido a la similitud de comportamientos: un hidrófobo es aquel o aquello que temeu odia al agua, y las sustancias apolares, no se disuelven en agua, a pesar de ser líquidas (como el aceite) El agua es un disolvente polar, y por tanto, en su seno sólo puede albergar moléculas polares. Esto se basa en que a niveles microscópicos, algo se disuelve en una sustancia cuando aparecen unos puentes moleculares entre las partículas de disolvente y de soluto. Estos puentes (o enlacesmoleculares secundarios) aparecen entre las zonas con cargas distintas en ambas sustancias. El agua es una molécula polar (tiene dos zonas con distinta carga, positiva y negativa) y cualquier cosa que se quiera disolver en ella, ha de ser polar, para poder establecerse dicho enlaces.
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn,N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).

Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H

Enlace peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y lasproteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si elprimer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlacespeptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas...
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