Proteinas Nutricion

PROTEÍNAS
• Estructura, clasificación • Estructura, clasificación
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• Digestión absorción • Digestión absorción • Funciones de las proteínas y aminoácidos • Funciones de las proteínas y aminoácidos • Valor nutritivo de las proteínas • Valor nutritivo de las proteínas •Fuentes alimentarias • Fuentes alimentarias • Necesidades y recomendaciones • Necesidades y recomendaciones

Clasificación de aa proteinogénicos
Por su solubilidad polares o apolares Por la naturaleza de su cadena lateral cadena alifática lineal o ramificada, aromáticos, hidroxilados, ácidos (amidas), básicos, azufrados iminoácidos Desde el punto de vista metabólico COOH glucogénicos │cetogénicos H2N─C─H Desde el punto de vista nutricional │ esenciales R1 no esenciales semiesenciales Serie L

1

SÓLO CETOGÉNICOS

SÓLO GLUCOGÉNICOS

20 aminoácidos proteinogénicos 20 aminoá aminoácidos proteinogé proteinogénicos ( 8 esenciales) ( 8 esenciales) aminoácidos aminoá aminoácidos No proteinogénicos No proteinogé proteinogénicos

Metabolismo de aa Metabolismo de aa ornitina ornitinaa. Gammaaminobutírico a. Gammaaminobutírico
DC glutámico DC glutámico

Modificación en cadena Modificación en cadena peptídica peptídica hidroxiprolina, hidroxilisina hidroxiprolina, hidroxilisina metillisina, metilcisteína metillisina, metilcisteína gamma-carboxiglutámico gamma-carboxiglutámico Metabolitos excretables Metabolitos excretables cistina cistina Otros Otros taurina (semiesencial)taurina (semiesencial)

2

Aminoácidos: enlace peptídico
COOH │ H2N─C─H │
R1

COOH │ H2N─C─H │
R2

COOH │ H2N─C─H │
R3
OLIGOPEPTIDOS 2-10 o 20

OLIGOPEPTIDOS 2-10 o 20 H H H POLIPEPTIDOS 20-50 POLIPEPTIDOS 20-50 PROTEINAS >>50 │ │ │ PROTEINAS 50 H2N─C─CO ─ NH─C ─CO ─NH ─ C ─COOH + 2H2O │ │ │

R1
R N C H

R2

R3
O H C R
i

N - té r m in o H
2

1

H N C O

R N H n -2C H

n

C

C O O H C - té r m in o

DESNATURALIZACIÓN

Pérdida de la estructura Cuaternaria y terciaria

Pérdida de funcionalidad

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TIPOS DE PROTEINAS
a) Según presencia o ausencia de un grupo prostético proteínas conjugadas o simples b) Según presencia o ausencia de subunidades oligoméricas o monoméricas c) Según estructura espacial globulares o fibrosas

ORIGEN ANIMALPROTEÍNAS ORIGEN VEGETAL

Composición en aa esenciales más idónea para cubrir la necesidades del organismo Mejor digestibilidad que proteínas vegetales Deficitarias en 1 o más aa. Necesidad de complementación. Peor digestibilidad que proteínas animales

DIGESTIÓN DE PROTEINAS
Enzimas proteolíticas se secretan como proenzimas o zimógenos inactivos. La activación de los proenzimas requiere unaproteolisis parcial que hace accesible el centro activo de la proteína. La activación sólo se produce con la llegada del alimento
ENDOPEPTIDASAS: hidrolizan enlaces peptídicos del interior de la cadena:
Pepsina (aa aromáticos y neutros) Pepsina (aa aromáticos y neutros) Tripsina (aa básicos) Tripsina (aa básicos) Quimotripsina (aa aromáticos) Quimotripsina (aa aromáticos) Elastasa (aa alifáticosneutros) Elastasa (aa alifáticos neutros)

PROTEASAS DIGESTIVAS

EXOPEPTISASAS: hidrolizan enlaces peptídicos terminales.
Aminopeptidasas Aminopeptidasas Carboxipeptidasas Carboxipeptidasas

4

DIGESTIÓN DE PROTEINAS EN LA LUZ INTESTINAL
Pro-enzimas o zimógenos 1

Fermento -LAB

Elastasa

1

s na s íína ote a rrote tta P e P diie d

+

s na s s íína s ote one rroteciione s P P rec lles e c re na a Se cesttin Se t es i t n iin

ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS y OLIGOPÉPTIDOS
TRANPORTE TRANPORTE ACTIVO ACTIVO DIFUSIÓN DIFUSIÓN SIMPLE SIMPLE
Dipeptidasa tripeptidasa Dipeptidil aminopeptidasa

¿Péptidos y proteínas?

5

ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS y OLIGOPÉPTIDOS
TRANPORTE TRANPORTE ACTIVO ACTIVO Muchas veces co-transporte Muchas veces co-transporte con sodio con sodio...