Proteinas y aminoacidos

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PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. El contenido de nitrógeno de muchas proteínas es de 16 %, por lo que la cantidad de proteína se puede estimar multiplicando el contenido de nitrógeno por 6,25 (100/16). Algunas proteínas pueden contener azufre, hierro, cobre, magnesio, fósforo (fosfóproteínas),glucidos (glucoproteínas), lípidos (lipoproteínas), ácidos nucleicos (nucleoproteínas). Tienen pesos moleculares que varían de 6000 a 7.000.000, por hidrólisis liberan aminoácidos, que se pueden considerar como los sillares primarios de las moléculas proteicas. El alfabeto de la molécula proteica está constituido por 20 aminoácidos, que se pueden ordenar para formar un polipéptido, de hasta milaminoácidos de largo.
Los aminoácidos poseen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) sobre el carbono (central) y una cadena lateral o grupo R (resto o residuo) de aminoácidos.

Cuando los cuatro sustituyentes sobre el carbono central son diferentes se dice que el carbono es asimétrico y permite la existencia de isomeros ópticos. Existen dos posibles disposiciones de los átomos enlazadosal carbono (central) en los aminoácido, aunque solamente la estructura L, se encuentra en las moléculas proteicas. La imagen óptica de la estructura L, el isomero D, se puede hallar en la naturaleza, pero nunca en proteínas típicas. Sin embargo, los D-aminoácidos se encuentran naturalmente en antibióticos y paredes celulares de bacterias.
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A los aminoácidos (A-A) se les ha asignado unsímbolo formado por tres letras, que se emplean para designar la composición y la secuencia de A-A en las cadenas polipeptídicas. La forma más significativa de clasificación de los diversos A-A se basa en la polaridad del grupo R, cuando se hallan en disolución acuosa a pH 7.0. Las cadenas laterales hidrofóbicas apolares apenas son solubles en agua, mientras que las cadenas laterales hidrofilicassí lo son. Las cadenas laterales hidrofílicas a su vez se clasifican en neutras, ácidas y básicas. En las proteínas las cadenas hidrofílicas se encuentran expuestas al agua, mientras que las hidrofóbicas se hallan ocultas en el interior de la molécula proteica.

A. AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES HIDROFÓBICAS APOLARES
Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina, Fenilalanina, Triptófano,Metionina, Cisteína y Glicina o Glicocola.
La alanina, valina, leucina, isoleucina, poseen hidrocarburos saturados como cadena lateral.
La prolina presenta un grupo amino secundario. El nitrógeno está presente en un anillo pirrolidina.
La fenilalanina y el triptófano poseen cadenas laterales aromáticas. El triptófano posee un anillo indol. A partir de este A-A se sintetiza el ácido indol acético(AIA), o auxina, que determina la dominancia apical de los tallos y es importante en el enrraizamiento de esquejes.
La metionina es uno de los dos aminoácidos que contienen azufre, posee un enlace tioéter (-S-CH3) en su cadena lateral.
La cisteína es el otro aminoácido que contiene azufre en forma de sulfhidrilo (-SR). La cisteína puede aparecer como tal o como cistina, en la cual dos moléculasde cisteína se hallan unidas mediante un puente disulfuro (-S-S-), formado por la oxidación de los grupos tiol. La cisteína desempeña un papel importante en la estructura de las proteínas, ya que sus dos mitades moleculares pueden hallarse presentes en dos cadenas polipeptídicas diferentes. Las enzimas con grupos -SH libres en sus centros activos son inhibidas por los elementos As, Pb y Hg.
Laglicina o glicocola es el más simple de los aminoácidos, tiene un sabor dulce. Fue aislada a partir de hidrolizados de gelatina. Carece de un carbono asimétrico, por lo que no forma isomeros.
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. AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES NEUTRAS O HIDROFÍLICAS (POLARES).
Asparagina, Glutamina, Serina, Treonina, y Tirosina....
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