Proteinas Y Enzimas

Tema 4: Proteínas y enzimas.
4.1 Composición química
Son macromoléculas (peso molecular mayor de un millón de umas)
Son las biomoléculas que mayor número de funciones desempeñan en los seres vivos.
Todas las proteínas contienen C, H, O y N. A veces contienen S y P. En baja proporción algunos contienen también Mg, Fe, Ca, Cu…
Constituyen más del 50% en seco del organismo humano.
Lasproteínas son polímeros de aa (sólo existen 20 aa distintos)
COOH
CH - CH - CH - CH
NH
aa Son aquellos que tienen sustituido el grupo ácido y el grupo amino en el último carbono radical o el penúltimo si se contabilizan los grupos ácido y amino.
4.2 Aminoácidos
ESTRUCTURA:
NH COOH
H
C
R
Existen 20 aa distintos. En los seres vivos se han encontrado más de 200 aa que no forman parte de lasproteínas. Se llaman aa no proteicos, desempeñan otras funciones. Como por ejemplo neurotransmisores. Éstos últimos no son utilizados para fabricar proteínas.
Todos los aa que no somos capaces de fabricar debemos tomarlos mediante la dieta de origen animal, ya que somos seres heterótrofos)
CLASIFICACIÓN
Su radical es hidrocarbonato.
Aa sin carga radical
El radical es hidrófobo
Son llamados neutrosAlgunos neutros tienen cierta capacidad para permanecer en el agua, son llamados neutros hidrofílicos.
Ejemplos de neutros: alanina, valina, leucina, isoleucina…
Aa neutro hidrófobo ej: leucina.
NH COOH
H
C
CH
CH
CH CH
Aa neutro hidrofílico ej: serina (grupos OH, SH…)
NH COOH
H
C
CH
OH
Aa con carga en el radical
Carga (-) ácidos
Carga (+) básicos
Ej: Aa doblemente ácido ej: ácidoaspártico.
NH COOH
H
C
CH
COO
Ej: Aa básico ej: lisina
NH COOH
H
C
CH
CH
CH
CH
NH
PROPIEDADES
* Son sólidos y cristalinos
* Son solubles en agua (bipolaridad semejante a la del agua)
* Punto de fusión muy elevado debido a que las atracciones iónicas que se dan entre ellos son más fuertes que los enlaces de Van der Waalls, por lo tanto, para poder romperlos hace faltamucha energía.
* Tienen actividad óptica, excepto la glucina o glicocola (ya que no contiene carbonos asimétricos)
NH COOH glicocola
H
C
H
Existen aa dextrógiros (+) y levógiros (-). Como consecuencia de los carbonos asimétricos también poseen estereoisomería. Tienen dos configuraciones espaciales.
* De la serie D (NH a la derecha) aparecen en las paredes bacterianas.
* De la serieL (NH a la izquierda)
* Comportamiento químico anfótero: en un medio acuoso y a pH = 7 se pueden ionizar doblemente y adquiere la forma dipolar.
NH COOH NH COOH
H H
C C
R R Forma bipolar
o switterion
Se comporta como un ácido y una base al mismo tiempo.
Tenderá a actuar de forma ácida en un medio básico y de forma básica en un medio ácido.
NH COOH NH COO NH COO
H H H
C C C
R R RForma protonada Forma dipolar Forma desprotonada
Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1
Funciona como base funciona como ácido
(gana H en medio ácido) (suelta H en medio básico)
* Todos los aminoácidos y proteínas tienen un punto isoeléctrico (pI) es el pH al cual el aa tiende a adoptar una carga neta promedio de 0 (forma neutra)
Todos los aa tienden a equilibrar sus cargas + y - deforma que su carga neta promedio sea 0. esto ocurre a un pH determinado para cada aa por lo que cada uno tiene un pI distinto.
Ej: Si un aa se encuentra en un 60% de la forma protonada y un 40% de la forma desprotonada y la forma bipolar es despreciable ¿ cuál será la carga neta promedio del aa?
Carga neta = + 0.2
La forma desprotonada es despreciable, y se encuentra en un 60% de la formaprotonada y un 40% de la bipolar.
Carga neta = + 0.6 (aquí el 40% no influye porque la carga neta de la forma bipolar es 0)
4.3 Enlace peptídico
Es el enlace que se establece para formar proteínas.
Enlace que se establece entre el grupo ácido de un aa y el grupo amino del siguiente. De esta manera se forman los bipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos… polipéptidos y proteínas.
NH COOH R
H C
C...