Proteinas

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PROTEÍNAS. Estructura y función.
•Están formados por dos o más restos de aminoácidos y se

asignan como dipéptido, tripéptido, etc.
•Considerados como productos de la hidrólisis parcial

decadenas polipeptídicas de proteínas.

Enlace peptídico
• Enlace covalente. Estabiliza los péptidos.

• Los enlaces C - N presenta un 40% de enlace doble y C=O un 40% de carácter simple(estabilización por resonancia).
• El grupo imido (-NH-) NO se ioniza a pH 0 a 14. • El enlace C-N del enlace peptídico es relativamente rígido y no puede girar libremente.

Péptidos de origen no proteíco• Estos péptidos difieren en estructura.

• Entre éstos se encuentra el glutatión (con enlace peptídico gama COOH del ácido glutámico). La carnosina, dipéptido muscular que contiene ß - aminoácidos.El antibiótico tirocidina, que contiene D- aminoácidos.
• Otros son hormonas (oxitocina, bradiquinina, gramicidina y valinomicina). vasopresina,

Propiedades Ácido - bases
•Presentan puntos defusión elevados. •Cristalizan como iones bipolares. •Su comportamiento ácido - base está determinado por

el alfa amino libre del resto N-terminal, por el grupo alfa
COOH del resto C-terminal y porlos grupos R.

Propiedades ópticas de los péptidos
En los péptidos cortos, la actividad óptica total observada es unas función aditiva aproximada de las actividades ópticas de los restos deaminoácidos componentes.

ESTADOS CONFORMACIONALES DE LAS PROTEÍNAS
• Configuración es la ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes con ruptura de uno o más enlaces covalentes.

• Conformaciónse refiere a la ordenación espacial de los grupos sustituyentes sin producir ruptura de enlaces

Proteínas fibrilares
•Son abundantes en la naturaleza, son más simples que las

proteínasglobulares.
•Sus cadenas polipeptídicas se ordenan a lo largo en una sola

dimensión. Ej: queratinas y el colágeno.

Queratinas
•Proteínas insolubles en agua.

•Se encuentran en la piel, el...
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