Proteinas

PROTEINAS.

1.- DEFINICIÓN Y CLASIFICACIÓN.
2.- AMINOÁCIDOS.
2.1.- PROPIEDADES
2.2.- CLASIFICACIÓN.
3.- PÉPTIDOS.
4.- HOLOPROTEÍNAS.
4.1.- ESTRUCTURA.
4.2.- PROPIEDADES.
4.3.- CLASIFICACIÓN.
5.- HETEROPROTEÍNAS.
5.1.- CLASIFICACIÓN.
6.- FUNCIONES.

1.- DEFINICIÓN Y CLASIFICACIÓN.
Son biomoléculas o principios inmediatos compuestos básicamente por C2,H2, O2, N2. Además pueden contener S, P, Fe, Cu, Mg. Son polímeros de aminoácidos. Clasificación de las proteínas:
Holoproteínas: Formadoas solamente por aminoácidos. Hay dos grupos:
· Filamentosas.- colágeno, queratínas, elastínas, fibraínas.
· Globulares.- protaminas, histonas protaminas, gluleminas, albuminas, blobuminas. Heteroproteínas: Formadas por un número determinado de aminoácidosmás una parte no Protéica ( grupo prostéitico ). También se llaman proteínas conjugadas. Hay cinco grupos:
· Cromoproteínas, · Glucoproteínas, · Hipoproteínas, · Nucleoproteínas, · Fosfoproteínas.

2.- AMINOÁCIDOS.
Son compuestos orgánicos que poseen un grupo carboxilo ( OH ) y un grupo amino ( NH2 ). Están formados por C2, H2, O2, N2 y pueden aparecer S, P, Mg, Fe, Cu, … Estructura: COOH Partefija H C NH2 β Parte variable

2.1.- PROPIEDADES.
A) Físicas: son compuestos cristalinos con un punto de fusión elevado e hidrosoluble.
B) Químicas: poseen un carbono asimétrico, excepto en ña glicocola o glicina, donde el radical es un hidrógeno. R=H · Enantiomeros: D y L debido a la presencia del carbono asimétrico todos los aminoácidos excepto la glicina o glicocola poseen esterioisomeríaen la que aparecen enantiomeros que son imagen especular uno del otro. Los enantiomeros son D si el grupo amino ( NH2 ) está a la derecha y son L si están a la izquierda. · Actividad óptica: todos menos la glicerina presentan actividad óptica, es decir, tienen capacidad para desviar el rayo de luz polarizada. Si lo desvían hacia la derecha son destrógidos ( + ) y a la izquierda son lenógiros ( -). · Comportamiento anfotero: los aminoácidos en disolución acuosa pueden ionizarse y comportarse como ácidos o bases dependiendo del ph del medio en el que se encuentren. Este comportamiento se llama anfotero.

2.2.- CLASIFICACIÓN.
Hay tres tipos: A) Alifáticos son aquellos cuyo radical es una cadena lineal. - neutros: son aquellos que tienen el mismo numero de carboxilos que aminos. - básicos:tienen mayor número de NH2 que de OH. - ácidos: tienen mayor número de OH que de NH2. B) Aromáticos cuyo radical es un grupo aromático ( generalmente el benceno ) C) Heterocíclicos cuyo radical es una cadena cerrada no aromática.

3.- PÉPTIDOS.
Son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Si hay menos de 10 aminoácidos se llaman oligopéptidos, y si hay másde 10 aminoácidos se llaman polipéptidos. Si el elemento tiene más de 100 aminoácidos en una proteína. El enlace peptídico es un enlace covalente fuerte entre un grupo amino de un aminoácido y un grupo carboxilo de otro desprendiéndose una molécula de agua. Tiene carácter de doble enlace y da rigidez a la molécula. R2 H2O O O R2 H2O CH C + H2N CH COOH H2N CH C OH NH - CH R R 1º 2º Dipéptido

4.-HOLOPROTEÍNAS.
Son compuestos formados por la polimerización de aminoácidos.

4.1.- ESTRUCTURA.
- Primaria: La secuencia de aminoácidos. Nos informa del orden y del tipo de aminoácidos que forman la proteína. Los aminoácidos se unen por enlaces péptidos. En esta estructura reside la funcionalidad de la proteína.
- Secundaria: Es la conformación que adepta en el espacio la cadena primaria decadena de aminoácidos. Pueden ser:
· α hélice.- se produce cuando una cadena polipeptídica gira sobre sí misma originando un cilindro donde los enlaces peptídicos se unen por los puentes de hidrógeno a otros enlaces peptídicos. De esta forma se producen arrollamientos helicoidales en los que las cadenas laterales “r” de los aminoácidos se proyectan hacia el exterior de la hálice. Ejemplo: α...