Proteinas

proteinas

Objetivo

Estudio experimental de las propiedades de las proteínas

Materiales y sustancias

- Dializador - Solución de ovoalbúmina
- Vaso de vidrio - Sulfato cúprico 0.1%
- Mechero - Ácido Nítrico
- Soporte- Hidróxido de sodio al 10%
- Gradilla - Etanol
- Tubos de ensayo - Ácido clorhídrico
- Pinza para tubo de ensayo - Nitrato de plata
- solución de aspartil

Fundamento teórico

ProteínasLas proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρωτεῖος ("proteios"), que significa "primario" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.

Propiedades de las proteínas

• Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Sise aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
•Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).
Desnaturalización
Si en una disolución de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones bruscas de temperatura, la solubilidad de lasproteínas puede verse reducida hasta el punto de producirse su precipitación. Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. De este modo, la capa de moléculas de agua no recubre completamente a las moléculas proteicas, las cuales tienden a unirse entre sí dando lugar a grandes partículas que precipitan. Además, suspropiedades biocatalizadores desaparecen al alterarse el centro activo. Las proteínas que se hallan en ese estado no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron diseñadas, en resumen, no son funcionales.
Esta variación de la conformación se denomina desnaturalización. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones normales, puede darse el caso de quela proteína recupere la conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización. Ejemplos de desnaturalización son la leche cortada como consecuencia de la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de calor sobre las queratinas del pelo.
Reacción de BiuretEl reactivo de Biuret está formado por una disolución de sulfato de cobre en medio alcalino(3 gotas de solución de hidróxido de sodio al 10% y 2 gotas de solución de sulfato cúprico al 0.1 %), este reconoce el enlace peptídico de las proteínas mediante la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de losenlaces peptídicos, lo que produce una coloración rojo-violeta.
Reacción xantoproteica
La reacción xantoproteica es un método que se puede utilizar para determinar la cantidad de proteína soluble en una solución, empleando ácido nítrico concentrado. La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos, especialmente en presencia de tirosina. Si una...