Proteinas

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Estructura y función de las proteínas

Generalidades
1838 • JJ. Berzelius “proteios”=principal.

• Moléculas orgánicas cuaternarias (C,O,H y N). Características • Más abundantes (50% peso seco)

Proteios

• Proteus (cambia su forma a voluntad).

Generalidades (Estructura)
Primaria(secuencial)

AA Secundaria (plegamiento local)
Hélice Alfa y Hoja Beta Terciaria (plegamiento delargo alcance) Dominio globular o fibroso Cuaternaria (organización multimérica)

Supramolecular (ensamblados a grandes escalas)

Generalidades
Control de la actividad proteica

Reacción al entorno

Organización de genoma, bicapa lípida y citoplasma

Flujo de moléculas pequeñas y iones

Generación de fuerzas de movimiento

Catálisis de Rx Químicas (Enzimas)

Que són?
• Cadenascortas de (AA) unida por enlaces peptídicos (20-30) • Direccionales residuo amino (extremo N) y termina en residuo carboxilo (extremo C).

Complejo de polipéptidos
• 4000 residuos de AA

Péptidos

Enlace peptídico Enlace covalente entre grupo (NH2) y un grupo (-COOH).

Características
Estructura tridimensional
Propiedades físicas y químicas

Tamaño Masa en Da

Proteínas
FunciónBiomoléculas versátiles y diversas.

depende de secuencia AA.

Daltons (Da) = unidad de masa atómica.

Propiedades
Especificidad Diferentes en seres vivos Expresión Variabilidad genética Variabilidad Diferencia por combinación AA

Abundancia
+ en animales

Solubilidad
Radicales AA

Desnaturalización
Perdida de su estructura 3er.

Aminoácidos
Compuestos orgánicos de bajo PMFunción: ácido o básico
Hidrógeno (-H)

Grupo amino (NH2)

C alfa

Carboxilo (-COOH)

grupo R

Características de AA
Presentan dos enantiómeros: D y L.
• Todas las proteínas solo presentan enantiómeros L. • Enantiómeros D: en paredes celulares bacterianas.

Cα asimétrico
• (Excepto Glicina)

Anfóteros
• Acidos y básicos, dependiendo del pH del medio

Enantiómeros

Es una imagenespecular no superponible de sí mismo

Aminoácidos esenciales

20 AA

No sintetizamos

Pequeña cantidad

Necesarios

Treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina.

Histidina: crecimiento, pero no para el adulto

Aminoácidos esenciales
NEUTROS NO POLARES

NEUTROS POLARES

Aminoácidos esenciales
ÁCIDOS

BÁSICOS

Enlace peptídicoEnlace covalente entre grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (-COOH).

Características de enlace peptídico
– Se forma al reaccionar un grupo amino y otro ácido desprendiendo una molécula de agua. – Enlace covalente directo C—N. – Muy fuerte, semejante a un doble enlace.

Características de enlace peptídico

No permite el libre giro C—N
Con distancias y ángulos característicos

Todoslos átomos unidos al C y al N se encuentran en un mismo plano.

Estructura jerárquica de las proteínas

Estructura primaria
•Básica. •Disposición lineal o secuencia de residuos de aa. Péptido Cadena corta de AA unida por enlaces peptídicos (20-30 AA).

Polipéptidos

Cadena largas de AA unida por enlaces peptídicos (hasta 4.000 AA)

Estructura primaria

Proteína = polipéptido(complejo de polipépticos) [Estructura tridimensional
bien definida]

Tamaño = Dalton [Da] o Peso molecular [PM (adimensional)]

Ej.: Proteína tiene PM 10.000, 10.000 Da o 10 kDa.

Estructura primaria
• • • • Determinar la estructura tridimensional de una proteína. Determinar la especificidad de interacción con otras moléculas. Determinar su función. Determinar su estabilidad y tiempo de vidamedia.

Algunos ejemplos
Hormona del parto (9 AA)
A (21 AA)

Puentes disulfuro B (30 AA)

Insulina

Estructura secundaria

Estructura secundaria
Segundo nivel de estructura jerárquica
Disposiciones espaciales estables Plegado de partes localizadas de cadena polipeptídica

   

Estructuras de la secuencia de AA en el espacio. Hélice alfa Hoja Beta Giro corto al azar....
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