Proteinas

LES PROTEÏNES
Les Proteïnes
Principis immediats formats per C, H, O i N. Freqüentment contenen S i pot aparèixer P, Fe, Zn i Cu.
Grup de biomolècules molt nombrós i diversificat. Té un paper fonamental estructural, a més de moltes altres funcions biològiques.
Formen macromolècules ( molècules orgàniques de gran volum) amb un pes molecular elevat. Estàn formades per molècules més senzillesanomenades aminoàcids.
1.1. Aminoàcids
Molècules orgàniques caracteritzades per posseir un grup -NH i un grup -COOH units covalentment per un àtom de C unit a un H i a una cadena lateral (grup radical R) que varia segons l’aminoàcid.
Els aminoàcids es distingueixen pel grup R. Aquest pot ser un H, una cadena hidrocarbonada oberta o una cadena cíclica.
Nomès 20 aminoàcids constitueixen lesproteïnes de tots els èssers vius (AA primaris).
Alguns d’aquests no poden ser sintetitzats per l’organisme, per tant s’han d’incorporar amb la dieta (AA essencials).
Tots tenen el carboni asimpetric, i per tant, presenten activitat òptica (desvien el pla de vibració de la llum polaritzada que travessa una solució d’aquests). Poden ser dextrògirs (+) o levògirs (-).
Un aminoàcid té configuració D siel grup amino es troba a la dreta, quan el grup -COOH és a dalt. I viceversa amb la configuració L (això és independent a l’activitat òptica).
Són solubles en aigua.
En solució aquosa i pH=7, el grup amino i carboxil s’ionitzen, i formen un ió dipolar (part negativa+part positiva). Per tant, poden actuar com a àcids, alliberant protons o bé com a bases, captant H o alliberant OH (amfòters).Per tant, les proteïnes dissoltes tendeixen a neutralitzar les variacions del pH del medi, és a dir, són dissolucions tampó o amortiduadores.
Punt isoelèctric: valor del pH al qual un aminoàcid, en dissolució aquosa, presenta una càrrega elèctrica nul·la (tantes (+) com (-)).
1.2. Classificació dels aminoàcids (segons les característiques del grup R):
Aminoàcids neutres nopolars: R= cadenahidrocarbonada
Aminoàcids polars sense càrrega: R= cadena capaç de formar enllaços d’hidrogen amb l’H O.
Aminoàcids amb càrrega negativa (àcids): R= -COOH
Aminoàcids amb càrrega positiva (basics): R= grup bàsic. Ex. -NH
1.3. Enllaç peptídic
Els aminoàcids s’uneixen per mitjà de l’enllaç peptídic: enllaç covalent entre el grup -NH , i el grup -COOH d’un altre aminoàcid. Es despren una molèculad’H O.
Els pèptids són biomolècules formades per menys de 50 aminoàcids, per mitjà d’un enllaç peptídic.
2 aa= dipèptid 3aa=tripèptid etc.
-10AA=oligopèptid +10AA=polipèptid
Les proteïnes són biomolècules formades per més de 50 AA. Hi han holoproteïnes i heteroproteïnes.
1.4. Estructura de les proteïnes
Les proteïnes presenten diversos graus de complexitat o nivells estructurals. En funciód’aquests realitzen una funció biològica o una altre.
1)Estructura primaria
Seqüència dels aminoàcids que constitueixen una proteïna, és a dir, els aminoàcids que la constitueixen i l’ordre en què apareixen (ordre en què s’han unit).
El 1er aminoàcid té el grup amino lliure, i l’últim té el grup -COOH lliure (c-terminal).
D’aquesta en depenent les altres estructures, i per tant, la funcióbiològica.
El canvi d’un aminoàcid pot alterar l’estructura primària i fer que la proteïna perdi la funció.
Conformació o forma tridimensional: la cadena d’ aminoàcids es plega sobre si mateixa i adopta una forma tridimensional o una conformació de mínima energia. Sol amagar les cadenes hidrofòbiques a l’interior i exposar les polars a l’exterior.
2)Estructura secundària (patrons locals deplegament):
És la disposició en l’espai de l’estructura primària (forma que adopta a l’espai). Es manté gràcies als ponts d’hidrogen establits al llarg de la cadena polipeptídica.
Pot presentar dues formes diferents, o bé, ambdues en diferents zones de la molècula.
Això depén dels aminoàcids que la formen i dels enllaços d’hidrogen, a més de les condicions de tensió i temperatura.
-hèlix:...