Proteínas

PROTEÍNAS
1-Explica el significado de la siguiente afirmación: la secuencia de aminoácidos determina la estructura y función de la proteína.
La secuencia de aà determina la estructura y función de la proteína y es que las proteínas son polímeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unión de unas moléculas llamadas aà, por eso al ser ellas las que constituyen las proteínas determinansu estructura y función.
2-Si el punto isoeléctrico de la alanina es 6 ¿Qué carga tendrá a un pH más alto? ¿Por qué?
(-) porque será un pH básico por lo que hay pocos protones y la alanina cede protones al medio para neutralizar el medio.
3-¿Qué significa que los aà tienen carácter anfótero?¿Cómo influye dicho carácter en las proteínas?
El carácter anfótero, significa que 1 aà puede actuartanto como base como ácido dependiendo del pH del medio donde se encuentre.
En el caso de las proteínas los extremos tanto el ácido (COOH) como el amino (NH2 ) de cada aà no pueden actuar ya que forman parte del enlace peptídico por lo que en las proteínas la función tamponadora depende del Radical que tenga cada aá (básico, neutro o ácido).
4-¿Qué diferencia existe entre desnaturalización ehidrólisis de una proteína? ¿Qué tipos de enlaces se rompen en ambos casos?
En la hidrólisis se rompen los enlaces peptídicos y deja de ser proteína dando lugar a los distintos aà que formaban la proteína y en la desnaturalización sigue siendo proteína solo pierde la estructura cuaternaria, terciaria… y los enlaces que se rompen son los intracelulares
6-Cita con ejemplos las funciones que desempeñan lasproteínas.
Función biológica como:
• Estructural: Las que forman parte de las membranas celulares
• Reserva: ovo albúmina
• Transporte: Hemoglobina( oxígeno,CO2 )
• Inmunológica: los anticuerpos
• Hormonal: insulina
• Enzimática: cualquier enzima (amilasa)
7-¿Qué tipos de enlaces mantienen la estructura terciaria de las proteínas? ¿Como explicas que proteínas dediferentes organismos, presenten “dominios” similares?
Puentes de disulfuro Puentes de hidrogeno
(Enlace covalente) (Grupos polares no iónicos)
Fuerzas electroestáticas F. Van der Waals
(ácidos y bases) (Entre aà apolares + débiles)
Dominios: Son porciones de secuencias secundarias que aparece en numerosas proteínas, esto se debe a que las confiere una especial eficacia en algo, con lo queacaba siendo seleccionado naturalmente
8-Características y estructura del enlace peptídico. ¿Por qué decimos que las cadenas polipeptídicas presentan un esqueleto covalente común?
-El grupo carboxilo de un aà puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos aà y liberándose una molécula de H2O por cada unión. Esta unión es lo que se llama enlace peptídico. Así el compuestoobtenido se llama dipéptido, tripéptido…. Este enlace es de tipo amida.
-Porque todos mantienen una estructura covalente común excepto en los radicales
9-¿Por qué las proteínas con estructura secundaria son insolubles en agua ¿ ¿Por qué las que presentan estructura terciaria son solubles en agua y que de disolución forman?
Porque las proteínas con estructura secundaria tienen todos sus radicalesorientados hacia el exterior, de tal manera que los radicales apolares que tienen mucha fobia por el agua se unen a otras proteínas y solo salen al exterior los radicales polares(A) (A) (B)
Porque tienen sus radicales apolares hacia el interior
poniendo hacia fuera los polares formando disoluciones
coloidales debido a su elevada masa molecular(B)
10-Solubilidad de las proteínas
Pagina 73 libro12-¿En qué consiste la especificidad de una proteína? Relación entre la estructura de una proteína y su función.
La especificidad consiste en que las proteínas de cada ser vivo basan su funcionamiento en la interacción específica con otras sustancias.
ENZIMAS
1-¿Por que las que se encuentran únicamente con su estructura secundaria no pueden desempeñar funciones enzimáticas?
Todos los...