PRUEBA MACROMOLECULAR
Páginas: 5 (1138 palabras)
Publicado: 20 de abril de 2015
Nombre: __Pauta____________________________ Martes 22 de noviembre de 2011
Prueba de Seminario
(Por favor contestar en el espacio indicado)
1. Nombre y describa la o las interacciones que estabilizan la estructura secundaria de las proteínas
2 puntos:
Respuesta:
La interacción que estabiliza la estructura secundaria de las proteínas son los puentes de Hidrogeno, formados entre átomos dehidrógeno unido a nitrógeno del enlace peptídico con el oxígeno unido a carbono del enlace peptídico.
La frase “del enlace peptídico” debe quedar muy bien especificado en la respuesta. Respuestas ambiguas pierden puntos. Agregar mas interacciones también significa perdida de puntos.
Algunos alumnos consideraron en su respuesta al enlace petídico como tal. Esto es un error gravisimo. El enlacepeptidico estabiliza sólo estructura primaria, no secundaria. Muchos alumnos exlicaron también que era la alfa hélice y la hoja beta. Esto no era necesrio explicarlo en la respuesta de la pregunta. Otro error común fue considerar los puentes de hidrogeno formados por atomos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Estos atomos estabilizan estructura terciaria, no secundaria.
2. Explique en quéconsiste la desnaturación de una proteína
2 puntos
Respuesta:
La desnaturación de una proteína involucra la perdida de la estructura cuaternaria (si la tiene), terciaria y secundaria con perdida de la función biológica de la proteína.
Para que la respuesta esté correcta necesita ambos aspectos: el estructural completo y el funcional. Algunos alumnos se refirieron en su respuesta a sólo perdidade la estructura tridimensional. Este termino “solito” es vago y significó disminución de puntos.
3. En un mismo gráfico dibuje una curva de saturación en presencia y ausencia de un inhibidor competitivo. Explique el efecto que tienen el inhibidor sobre los parámetros cinéticos Km y Vmax.
2 puntos:
Respuesta:
En la respuesta se pide explicar, no sólo decir
que hace el inhibidor competiitivo.En el grafico debe quedar claramente especificado
que se grafica Vo (velocidad inicial) versus la
concentración de sustrato [S]. Un gráfico no tiene
valor si no se especifican en el los valores de los
ejes.
El inhidor competitivo no cambia la Vmax pero sí
incrementa el valor de la Km. La explicación de este efecto es el
siguiente:
El inhidor competitivo se une al sitio activo de la enzima, luegodisminuye la afinidad aparente de la enzima por el sustrato debido a este simple efecto de competencia. Como resultado de este fenómeno la Km aumenta.
La Vmax no cambia en presencia del inhibidos competitivo, pues ambas moleculas, sustrato e inhibidor compiten por el sitio activo. Por tanto altas concentraciones de sustrato desplazan del sitio activo al inhibidor y la inibición se revierte.
Unerror grave muy común es decir que el inhibidor disminuye la velocidad de unión del sustrato a la enzima. La inhibición observada no se relaciona con este fenómeno pues el efecto inhibitorio se mide a velocidad inicial a tiempo cero (en la práctica las velocidades de unión de inhibidores y sustratos a la enzima son instantaneas). Que quede claro que en la curva Mikaeliana no se representa lavelocidad de unión de inhibidor a la enzima.
Nombre: ______________________________ Miércoles 23 de noviembre de 2011
Prueba de Seminario
(Por favor contestar en el espacio indicado)
1. Nombre tres interacciones o enlaces que participan en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas. Describa en detalle una de ellas.
2 puntos
Respuesta
Las interacciones o enlaces son cuatro nadamas (y deben nombrar tres de ellas para la prueba):
-Enlaces puentes disulfuro
-Interacciones puentes de Hidrogeno
-Interacciones de carga o salinas
-Interaciones hidrofobicas
Establecidas todas entre atomos o moleculas pertenecientes a las cadenas laterales de los aminoácidos (esta última frase es fundamental que esté incluída en la respuesta)
Ahora deben explicar bien una de estas cuatro:...
Prueba de Seminario
(Por favor contestar en el espacio indicado)
1. Nombre y describa la o las interacciones que estabilizan la estructura secundaria de las proteínas
2 puntos:
Respuesta:
La interacción que estabiliza la estructura secundaria de las proteínas son los puentes de Hidrogeno, formados entre átomos dehidrógeno unido a nitrógeno del enlace peptídico con el oxígeno unido a carbono del enlace peptídico.
La frase “del enlace peptídico” debe quedar muy bien especificado en la respuesta. Respuestas ambiguas pierden puntos. Agregar mas interacciones también significa perdida de puntos.
Algunos alumnos consideraron en su respuesta al enlace petídico como tal. Esto es un error gravisimo. El enlacepeptidico estabiliza sólo estructura primaria, no secundaria. Muchos alumnos exlicaron también que era la alfa hélice y la hoja beta. Esto no era necesrio explicarlo en la respuesta de la pregunta. Otro error común fue considerar los puentes de hidrogeno formados por atomos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Estos atomos estabilizan estructura terciaria, no secundaria.
2. Explique en quéconsiste la desnaturación de una proteína
2 puntos
Respuesta:
La desnaturación de una proteína involucra la perdida de la estructura cuaternaria (si la tiene), terciaria y secundaria con perdida de la función biológica de la proteína.
Para que la respuesta esté correcta necesita ambos aspectos: el estructural completo y el funcional. Algunos alumnos se refirieron en su respuesta a sólo perdidade la estructura tridimensional. Este termino “solito” es vago y significó disminución de puntos.
3. En un mismo gráfico dibuje una curva de saturación en presencia y ausencia de un inhibidor competitivo. Explique el efecto que tienen el inhibidor sobre los parámetros cinéticos Km y Vmax.
2 puntos:
Respuesta:
En la respuesta se pide explicar, no sólo decir
que hace el inhibidor competiitivo.En el grafico debe quedar claramente especificado
que se grafica Vo (velocidad inicial) versus la
concentración de sustrato [S]. Un gráfico no tiene
valor si no se especifican en el los valores de los
ejes.
El inhidor competitivo no cambia la Vmax pero sí
incrementa el valor de la Km. La explicación de este efecto es el
siguiente:
El inhidor competitivo se une al sitio activo de la enzima, luegodisminuye la afinidad aparente de la enzima por el sustrato debido a este simple efecto de competencia. Como resultado de este fenómeno la Km aumenta.
La Vmax no cambia en presencia del inhibidos competitivo, pues ambas moleculas, sustrato e inhibidor compiten por el sitio activo. Por tanto altas concentraciones de sustrato desplazan del sitio activo al inhibidor y la inibición se revierte.
Unerror grave muy común es decir que el inhibidor disminuye la velocidad de unión del sustrato a la enzima. La inhibición observada no se relaciona con este fenómeno pues el efecto inhibitorio se mide a velocidad inicial a tiempo cero (en la práctica las velocidades de unión de inhibidores y sustratos a la enzima son instantaneas). Que quede claro que en la curva Mikaeliana no se representa lavelocidad de unión de inhibidor a la enzima.
Nombre: ______________________________ Miércoles 23 de noviembre de 2011
Prueba de Seminario
(Por favor contestar en el espacio indicado)
1. Nombre tres interacciones o enlaces que participan en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas. Describa en detalle una de ellas.
2 puntos
Respuesta
Las interacciones o enlaces son cuatro nadamas (y deben nombrar tres de ellas para la prueba):
-Enlaces puentes disulfuro
-Interacciones puentes de Hidrogeno
-Interacciones de carga o salinas
-Interaciones hidrofobicas
Establecidas todas entre atomos o moleculas pertenecientes a las cadenas laterales de los aminoácidos (esta última frase es fundamental que esté incluída en la respuesta)
Ahora deben explicar bien una de estas cuatro:...
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