punto isoelectrico

Páginas: 3 (525 palabras) Publicado: 12 de mayo de 2013
I. INTRODUCCION
El punto isoeléctrico es el pH al que un polianfólito tiene carga neta cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las proteínas. A este valor depH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuación, en una tabla de pH, son los que contienen a la especie químicacon carga igual a cero, cuando tienen más de un pKa).
Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones hidrógeno y con otros iones presentes en la disolución, dando lugara la carga neta de la molécula. A la concentración de ioneshidrógeno, o al pH, para el cual la concentración del ion híbrido de una proteína es máxima y el movimiento neto de las moléculas de solutoen un campo eléctrico es prácticamente nulo, se le denomina punto isoeléctrico.
Los aminoácidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterión. Esto ocurre porque un electrón del oxigeno delgrupo carboxilo es atraído por el grupo amino NH2 (ya que a al nitrógeno le sobraban dos electrones de valencia) que está en posición alfa y quedando este como grupo amoníaco NH3+.
1.1. Objetivo:
•Determinar el punto isoeléctrico de la caseína en la formación de precipitado.






II. PRINCIPIOS TEORICOS

Las proteínas son electrolitos anfóteros y pueden disociarse formando gruposcargados positiva o negativamente. La proporción de estas cargas está determinada por la cantidad de aminoácidos ácidos y bases de la molécula. Uno de los factores que establece la estabilidad de lassoluciones es la carga de la molécula proteica, que impide a estas partículas juntarse y su precipitación.
El PH influye en la carga total de la proteína. Para cada proteína existe un valor de PH, En elcual la suma de las cargas positivas y negativas es igual a cero. A este estado de la proteína se llama isoeléctrico y al valor del PH punto isoeléctrico (las soluciones proteicas no son estables en el...
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