Que Aspectos De La Ciencia Estudia La Epistemologia

Páginas: 5 (1187 palabras) Publicado: 11 de febrero de 2013
ENZIMAS
DEFINICION: Catalizadores biológicos proteicos involucrados en la velocidad de una reacción química.
FUENTES DE ENZIMAS
Vegetal, animal y microbiana:
* Tipo vegetal (proteasas y carbohidrasas)
* Tipo animal (estearasa y fosfatasas)
* Tipo microbiano (hongos y bacterias)
NOMENCLATURA
Nombres dependiendo del origen:
Ej.: Pepsina, Tripsina, Papaina.
* Nombresistémico
* Sustrato : Lactasa, amilasa
* Tipo de reacción realizado: Oxidasa, Transferasa.
* Nomenclatura de la Comisión enzimática: Ejemplo:
ATP: glucosa fosforil transferasa
CODIGO DE LA ENZIMA: EC 2.7.1.2
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
- Oxido reductasa: Estas enzimas que catalizan las reacciones de oxidación- reducción, incluyen oxidasas, peroxidasas
* Transferasa: Enzima quecatalizan la transferencia de un grupo químico de una molécula a otra ejemplo: transaminasas
* Hidrolasas: Este es un gran grupo de enzimas que catalizan la Hidrólisis de diversos sustratos : peptidazas
* Liasas: En este grupo se incluyen las enzimas que catalizan la eliminación de grupos sustratos
* Isomerazas: Enzimas que catalizan diferentes tipos de reacciones de isomeracion
*Ligazas: La función de esta enzimas es la de unir dos moléculas mediante enlaces

EL COMPLEJO ENZIMA – SUSTRATO
Las enzimas dirigen las transformaciones químicas y energéticas que tienen lugar en cada célula. Pero para realizar estas funciones básicas y vitales para nuestra vida deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligando, que viene dada por suconformación espacial en el lugar de la unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de ese momento) este debe encajar en el lugar de la unión de la enzima. Por esto decimos que hay una complementariedad geométrica entre la enzima y sustrato. Los lugares de unión acostumbran a estar en unas hendiduras de la superficie de de la enzima formando como un bolsillo en el cual entra elsustrato. De esta manera la superficie de interacción entre el sustrato y enzima es mayor y las posibilidades de conferir especificad con el sustrato aumenta.
La especificad de la unión es tan alta que la enzima es capaz de distinguir entre sustratos esteroisomeros, por lo que decimos que las enzimas presentan electroespecifidad.
La electroespecifidad puede servir en casos concretos paraseparar rutas de formación y degradación de productos, que se realizan de forma simultánea.
Este hecho se debe a que las enzimas son moléculas asimétricas. La unión se mantiene gracias a las fuerzas de enlaces no covalentes entre átomos del sustrato y la enzima, como los enlaces de van der. Walls, enlace por puente de hidrogeno o puentes salinos durante la catálisis pero la unión es temporal por tantocuando la reacción enzimática finalizan se separan la enzima y el producto.
* Enlace Llave – cerradura: El sustrato encaja perfectamente en e centro activo gracias a una complementariedades moleculares y electroestáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma (El sustrato seria la llave y el centro activo o la enzima seria la cerradura)

* Enlace inducido: El sustrato NOencaja perfectamente en e centro activo cambia su formación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificad como en el enlace de tipo llave- cerradura, por lo que la enzima pude reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.

FACTORES QUE AFECTANLA ACTIVIDAD ENZIMATICA:
* pH
* Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática

INHIBIDORES ENZIMATICOS
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles...
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