Reaccion de molisch

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Reacción de Molisch
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La Reacción de Molisch es una reacción que tiñe cualquier carbohidrato presente en una disolución.
Se utiliza α-naftol al 5% en etanol de 96º. En un tubo de ensayo, se deposita la solución problema y un poco del reactivo de Molisch. A continuación, se le añade ácido sulfúrico e inmediatamente aparece unanillo violeta que separa al ácido sulfúrico, debajo del anillo, de la solución acuosa en caso positivo.
Es una reacción cualitativa, por lo que no permite saber la cantidad de glúcidos en la solución original.

Prueba de Molisch

La prueba de Molisch es una prueba cualitativa para la presencia de carbohidratos en una muestra de composición desconocida.  Para determinar la cantidad ynaturaleza específica de los carbohidratos se requieren otras pruebas.  Esta prueba sirve para detectar la presencia de grupos reductores presentes en la muestra.  (Clark 1964)
Todos los glúcidos por acción del ácido sulfúrico concentrado se deshidratan formando compuestos furfúricos (las pentosas dan furfural y las hexosas dan hidroximetilfurfural). Estos compuestos furfúricos reaccionanpositivamente con el reactivo de Molish (solución alcohólica de alfa-naftol). (Clark 1964)
Reacción Xantoproteica
Esta prueba sirve para caracterizar los aminoácidos bencénico.  En esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico presente en los aminoácidos tirosina, fenilalanina y triptofano, obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo, que se vuelven anaranjados en medio fuertementealcalino (formación del ácido pirámico o trinitrofenol) (Clark 1964)
La adición de ácido nítrico concentrado  a soluciones que contienen proteína generalmente causa la formación de un precipitado blanco que cambia a amarillo al calentarlo.  El color se empieza a convertir en anaranjado cuando la solución se vuelve básica.  Las proteínas insolubles cambian a amarillo y anaranjado en la superficie. Las manchas amarillas en la piel se causan por el ácido nítrico son el resultado de una reacción xantoprotéica.  Esta reacción se debe a la nitración de  anillos fenílicos en la tirosina, fenilalanina y triptófano para dar sustitutos nitrogenados que se colorean anaranjado con la adición de base por la formación de sales.  La mayoría de proteínas dan positivo en esta reacción.  (Stawnton 1965)Precipitación por desnaturalización selectiva.
 
El agua es el disolvente biológico por excelencia. En disolución acuosa, los residuos hidrofóbicos de las proteínas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con carga eléctrica, en función del pH del medio. En torno a los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a lacarga eléctrica de cada grupo, de tal manera que la proteína presenta una capa de solvatación formada por el agua de hidratación, que es el agua retenida por las cargas eléctricas de la superficie de las proteínas. Los AA polares sin carga también se disponen en la superficie, donde interaccionan con el agua mediante puentes de hidrógeno.
Cualquier factor que modifique la interacción dela proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamadodesnaturalización.
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija. (Wade 1993)
|Estado nativo |[pic] |Estado desnaturalizado |
|[pic]...
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