Receptores acoplados a proteina g y su desensibilizacion

Receptores acoplados a proteína G y su desensibilización
Durante los últimos años se ha dado un estudio más amplio de los receptores, gracias a los avances en bioquímica, biología estructural ygenética molecular nos han permitido conocer en detalle a los diversos receptores, los variantes naturales de estos y analizar su relevancia funcional.
Por su localización los receptores hormonalesse han dividido en dos grupos: Los que se integran a la membrana plasmática y los que se encuentran en citoplasma y núcleo. Estos últimos son fundamentalmente factores moduladores de la transcripción.Los receptores de membrana plasmática han sido divididos en tres grupos fundamentales: los receptores canal (o canales iónicos modulados por ligando), los receptores con actividad enzimática y losreceptores acoplados a proteínas G.
Los receptores acoplados a proteínas G están constituidos por una cadena de aminoácidos cuyo extremo amino-terminal se localiza en la porción extracelular de lacélula y el extremo carboxilo en el citoplasma; la cadena atraviesa la membrana plasmática en siete ocasiones, también se les denomina receptores con siete dominios transmembranales y, por susemejanza con los ofidios, receptores serpentinos.
Se denominan receptores acoplados a proteínas G porque ejercen su acción asociándose a una familia de proteínas formadas por subunidades alfa, beta y gamaque tienen la capacidad de unir e hidrolizar GTP.
Estos receptores al activarse por las diferentes hormonas y neurotransmisores, sufren cambios
en su conformación que transmiten a las proteínas G,las cuales inician un ciclo de activación-inactivación asociado a la unión e hidrólisis de GTP. Las formas activas de las proteínas
G pueden modular positiva o negativamente a diferentes canalesiónicos y a enzimas generadoras de segundos mensajeros, ejemplos de estas enzimas son la adenilil ciclasa que cataliza la formación de dos segundos mensajeros el inositol 1,4, 5 trisfosfato y el...