Resumen biologia de la celula

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Biología celular 2010
BIOLOGÍA DE LA CÉLULA – R E S U M E N OLIVIA VALDÉS

1) Quimica celular
 Moléculas hidrofílicas forman puentes de H con el agua, mientras que las hidrofóbicas no pueden, tal como los hidrocarburos. El agua se comporta como ácido y como base. Compuestos con carácter ácido tienden a liberar protones H+ en el medio acuoso formándose H3O+. el medio interno se mantienecercano a la neutralidad. Compuestos de carácter básico tienden a capturar protones o bien liberar OH- los cuales formaran agua al combinarse con los protones. Ej: NH2 Enlaces no covalentes son fuerzas débiles indivudualmente. El enlace ionico es fuerte en ausencia de auga pero débil en agua.





ENLACE COBALENTE: 0,15nm ENLACE IONICO: 0,25 (atracción electrostática) PUENTE HIDRÓGENO: 0,3 FONATRACCION DE VAN DER WAALS: 0,35

ACIDOS NUCLÉICOS
    Polímeros de nucleótidos Almacenamiento (DNA) y transferencia (RNA) de información genética Papel estructural en complejos macromoleculares (rRNA, tRNA) Dogma central de la biología

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Biología celular 2010

CARBOHIDRATOS
Disacáridos    Sacarosa: Formada por la unión de una glucosa y una fructosa. A la sacarosa se le llamatambién azúcar común. No tiene poder reductor. Lactosa: Formada por la unión de una glucosa y una galactosa. Es el azúcar de la leche. Tiene poder reductor Maltosa, Isomaltosa, Trehalosa, Celobiosa: Formadas todas por la unión de dos glucosas, son diferentes dependiendo de la unión entre las glucosas. Todas ellas tienen poder reductor, salvo la Trehalosa. N-acetilglucosamina: componente importantede polisacárido de pared (peptidoglicano) Enlace glicosídico. Involucra la perdida de una molécula de agua Polisacáridos: almidón, glucógeno, celulosa

  

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LÍPIDOS
  Macromoléculas amfipáticas: tiene propiedades hidrofílicas e hidrofóbicas. Funciones: Componente estructural de las membranas biológicas, almacenamiento de energía, mensajeros extracelulares,etc.

PROTEINAS
   El genoma humano contiene 24.000 genes que codifican para proteínas. Los aminoácidos se encuenran naturalmente solo en la forma L El enlace peptídico es fuerte y covalente, entre aminoácidos de una proteína hay además interacciones débiles que permiten el pliegamiento de la proteína. Estos son 30-300 veces más débiles, pero en su conjunto logran otorgarle la estabilidad ala proteína.la distribución de los aminoácidos polares y apolares es clave. La formación del enlace peptídico lleva a la pérdida de una molécula de agua = Condensación. La cadena siempre va creciendo por el extremo C- terminal
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Biología celular 2010
 La cadena plegada con forma de Alfa hélice tiene un diámetro (visto desde arriba) de 5 A° Los puentes disulfuros corresponden a enlacescovalentes que permiten estabilizar o reforzar la estructura de las proteínas uniendo distintas cadenas o bien aminoácidos dentro de una cadena. Forman cross- linkage. Son comunes en proteínas extracelulares las cuales son mas vulnerables. Este enlace se genera en el RE donde se unen dos grupos SH de las cisteinas El B- mercaptoetanol y la Urea tiene capacidad denaturante de proteínas al reducir (yseparar) los puentes disulfuros. Rompe la estructura 3° y 4°. Rompen interacciones no covalentes. Cada proteína tiene una conformación natural estable que está determinada por la secuencia aminoacídica, sin embargo, son capaces de cambiar la estructura en ciertos casos para cumplir su función. Las proteínas tienen entre 50 y 200 aa La estructura secundaria alfa y beta corresponden a uniones depuentes de hidrogeno entre grupos C=O y N-H de la cadena cada 4 enlaces peptídicos. . La beta es una estructura rígida de cadenas antiparalelas o bien paralelas. En estas interacciones no están involucradas las cadenas laterales. La forma alfa es un cilindro Las proteínas de una misma familia tienen estructuras tridimensionales muy similares pero la secuencia puede diferir bastante. Existen...
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