Tarea de fisio

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Facultad de Medicina

Dra. Gabriela Rosas Salgado


Alumna: Victoria Gómez Gmz.

Primer semestre grupo “C”

Principios y Aplicaciones

Potencia de las interacciones antígeno- anticuerpo

Como ya se sabe la interacción Ag-Ab se da por enlaces no covalentes. Entre los cuales se encuentran:

* Enlaces de Hidrogeno
* Enlaces iónicos
* Interacciones hidrófobas
*Interacciones de Van Der

Estos enlaces son muy débiles, por lo que se necesitan muchos de estos para producir una interacción. Otra característica de estas uniones es que estas uniones se dan a muy corta distancia, por lo que:

La interacción Ag-Ab depende de un ajuste muy estrecho entre el Antígeno y el anticuerpo.

Este ajuste requiere que el Ag y el Ab tengan un alto grado decomplementariedad, una exigencia que sustenta la especificidad.

La afinidad de un anticuerpo es una medida cuantitativa de la fuerza de la unión

La afinidad de un anticuerpo por un epítopo es la fuerza combinada de las interacciones no covalentes entre un sitio de unión de antígeno único en un anticuerpo y un epítopo.

Los anticuerpos con baja afinidad se disocian con facilidad.

La relación deAg-Ab monovalente puede describirse con la siguiente ecuación:



En términos bioquímicos, la relación K1/K-1es la constante de asociación, Ka (es decir, K1/k -1 = Ka). En inmunología Ka se denomina constante de afinidad.

Como Ka es la constante de equilibrio del sitio de unión Ag-Ab y como la concentración molar de un sitio de unión individual es igual a la concentración del Ab, Kapuede calcularse a partir de la reacción de la reacción de la concentración molar del complejo Ag – Ab con las concentraciones molares del antígeno y anticuerpo no unidos en equilibrio como sigue:




La velocidad con que un antígeno unido deja un sitio de unión a anticuerpo, es decir la constante de velocidad de disociación, K-1, tiene una función muy importante para determinar laafinidad del Ab por Ag.

La disociación del complejo antígeno – anticuerpo tiene interés para algunos propósitos:



La constante de equilibrio para esta reacción de disociación es Kd, la constante de disociación, que es reciproco de Ka:



Los complejos estables tienen valores muy bajos de Kd; los menos estables tienen valores más altos. Aunque Kd no es la constante de afinidad,por supuesto esta, Ka, puede calcularse fácilmente a partir de Kd como sigue Ka = 1/ Kd.

La constante de afinidad, Ka, que antes se determinaba mediante diálisis de equilibrio, ahora se deduce por métodos más modernos, en especial resonancia de plasmones superficiales (SPR, del inglés surface plasmon resonance).

La diferencia de concentración de ligando unido al anticuerpo (es decir,la concentración del complejo Ag- Ab).

Cuanto más alta la afinidad del anticuerpo, tanto más ligando se une.

La constante de equilibrio o constante de afinidad, Ka, para un sitio de unión individual es:


Donde r es el cociente de la concentración de ligando unido sobre la concentración total de anticuerpo, c es la concentración del ligando libre y n es el numero de sitios deunión de anticuerpo.

Así esta ecuación puede reordenarse para obtener la ecuación de Scatchard.


Para concretar gracias a esta fórmula, y llevando a cabo una diálisis de equilibrio con una cantidad de igual anticuerpo pero con distintas concentraciones de ligando es posible obtener valores para r y c.

Entonces al graficar los valores de r y c se obtendrán una línea rectasignificativamente más baja que los IgG, y más alta IgM, que resulta de valencia más alta, lo que le permite unir al antígeno de manera mas eficaz.

La avidez….

Es la fuerza de las multiples uniones del antígeno y el anticuerpo.

Esta una medida más adecuada que la afinidad para cuantificar la capacidad de unión.

La avidez es la constante de equilibrio. Keq, para la interacción...
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