Teoria del orbital molecular

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UNIVERSIDAD DE GUANAJUATO

DIVISIÓN DE CIENCIAS NATURALES Y EXÁCTAS

MATERIA: “Estructura de biomoléculas y cinética enzimática”



NOMBRE: RAQUEL SANDOVAL GARCIA
PROFESOR: Dr. Carlos Alberto Leal Morales.

Tarea del tema de Cinética enzimática y Ácidos nucleicos.

FECHA DE ENTREGA: Viernes 19 de noviembre de 2010.

TAREAS DEL TEMA DE CINÉTICA ENZIMÁTICA

RESUELVA LOSSIGUIENTES PROBLEMAS

1. El profesor Thomas Charles quiere conocer la cinética de reacción de la enzima nibblasa, la cual cataliza un paso de la hidrólisis de nucleótidos de la cadena opuesta del DNA de doble cadena. Para llevar a cabo la reacción sin destruir todo su DNA, él incuba una serie de mezclas de reacción, conteniendo la misma cantidad de enzima y diferente concentración de DNA.Variando el tiempo toma una muestra de cada mezcla, precipita el DNA con ácido tricloroacético y determina los picomoles (moles x10-12) de nucleótidos libres que han sido liberados a la solución. Sus datos son los siguientes

[DNA] Nucleótidos libres en solución
(mol de nucleótidos/L) (pmol)
0 min 10 min 20 min 60 min
1.0 x 10-5 0.05 5.1 9.8 30
1.0 x10-6 0.04 5.0 9.6 28
1.0 x 10-7 0.06 4.1 8.1 25
1.0 x 10-8 0.04 1.4 2.9 8.5
1.0 x 10-9 0.04 0.23 0.42 1.2

Vpmd/min
0.5
0.48
0.41
0.14
0.022

La reacción sigue una cinética del tipo de Michaelis-Menten?
R= Si, y sigue una reacción de primer orden.
Calcule la velocidad máxima de la reacción en picomoles porminuto
R= 0.5 pmol/min
Calcule la Km de la enzima nibblasa con DNA de doble cadena.
R=1.5x10-8

2. Se prepararon diez mezclas de reacción, cada una conteniendo la misma concentración de enzima, pero diferentes concentraciones de sustrato, a las cuales se les determinó su velocidad inicial, obteniendo los datos que se muestran a continuación. Empleando la ecuación de Lineweaver-Burk, determinegráficamente la Vmax y la Km de la reacción.

a) Discuta cuál es el rango de las concentraciones de sustrato más útil para estas determinaciones.
Los mas pequeños son los rangos mas utiles.
b) Con los mismos datos emplee el trazo directo y compare los valores.
c) ¿Cuáles son las ventajas del trazo directo comparado con el de Lineweaver-Burk?
[S] (mol/L) V (mol/min) [S] (mol/L)V (mol/min)
1.0 x 10-3 65.0 2.0 x 10-5 27.0
5.0 x 10-4 63.0 1.0 x 10-5 17.0
1.0 x 10-4 51.0 2.0 x 10-6 9.5
5.0 x 10-5 42.0 1.0 x 10-6 2.2
3.0 x 10-5 33.0 5.0 x 10-7 1.1
d)

[S] (mol/L) V (mol/min) 1/V(mol/min) [S] (mol/L) V (mol/min) 1/V(mol/min)
1.0 x 103 65.0 0.0152.0 x 10 27.0 0.037
5.0 x 102 63.0 0.016 1.0 x 10 17.0 0.059
1.0 x 102 51.0 0.019 2.0 9.5 0.105
5.0 x 10 42.0 0.024 1.0 x 10 2.2 0.455
3.0 x 10 33.0 0.030 5.0 x 10-11.1 0.91

1/[S] (mol/L)
0.001
2x10-3
0.01
0.02
0.033
0.05
0.1
0.05
1
2

Pendiente=0.4416
1/Vmáx=0.0228; Vmáx=357.1mol/L
Km=157.8 M

3. Se prepararon cinco mezclas de reacción conteniendo concentraciones iguales de una enzima que se mezcló con las concentraciones de sustrato indicadas en la siguiente tabla. El experimento incluía otro juego dereacciones en presencia de un inhibidor de la enzima, el cual se adicionó en una concentración de 2.2x10-4 M en cada mezcla de reacción.

a. Mediante el trazo de Lineweaver-Burk determine gráficamente la Km para el sustrato.
b. Determine la Vmax en la ausencia y presencia del inhibidor y la KI para el inhibidor. Indique de que tipo de inhibidor se trata?

[S] (mol/L) En ausencia de...
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