Visualización de proteínas

Universidad de Los Andes
Facultad de Ciencias – Departamento de Biología
Laboratorio de Bioquímica
Juan Carlos Pérez Maldonado
Informe n°2: Práctica de visualización de proteínas

Discusión y resultados
Pregunta 1: Abrir los archivos “Hoja Plegada”, “Alfa Hélice” y “Giro” con el editor de texto plano de
Windows. ¿Es posible detectar algún patrón? ¿Puede detectar la estructura general del archivo?Comente las
diferencias entre los distintos archivos.
Como patrón se pudo detectar una serie de repeticiones en los aminoácidos que forman parte de las
cadenas, aparte de esto también está la cierta afnidad a que se formé una molécula hidrófila o hidrófoba según
los residuos que estén al exterior de las estructuras. Otra manera de estudiarlas es usando las Reglas de ChouFasman, con las que segúnla probabilidad de un aminoácido a la tendencia de formas “hélices alfa”, “hojas
plegadas” y “giros” (Mathews, 2006).
Pero en términos generales se puede saber la ubicación de cada parte de la molécula por las coordenadas
en tres dimensiones que se señalan en cada una las columnas de los archivos, como también el número de
ubicación en la molécula tomando como referencia un N-terminal hasta unC-terminal.
Pregunta 2: Abra los mismos archivos, ahora con Pymol. Examine atentamente. Cambie los colores del fondo.
Cámbielo a gris oscuro, gris claro y blanco. En lo sucesivo, todas las visualizaciones deberán realizarse en
blanco. ¿Por qué es esto conveniente? A partir de esta pregunta, guarde cada imagen como formato PNG y
pegue cada una de las imágenes capturadas en el informe.

Figura 1.-Moléculas “alfa hélice”, “hoja plegada” y “helicepro” con distintos fondos para poder visualizar de
distintas formas.
El fondo blanco es uno de los más convenientes al momento de querer visualizar las proteínas mejor,
puesto que los colores se resaltan, la forma y estructura también, aunque verlas con este fondo pueda resultar
más cansado para la vista, por fines prácticos a la hora de unapresentación es recomendable usarlo.
Pregunta 3: Muestre los puentes de hidrógeno de los 3 archivos de la carpeta Básicos: “alfa hélice”, “hoja
plegada” y “helicepro”.
Para cada una de las imágenes los puentes de hidrógeno se observarán como conexiones puntuadas entre los
aminoácidos.

Figura 4.- Representación en pymol de una estructura tipo “alfa hélice” enseñando sus respectivos puentes de
hidrógeno.Figura 5.- Representación en pymol de una estructura tipo “hoja plegada” enseñando sus respectivos puentes
de hidrógeno.

Figura 6.- Representación en pymol de una estructura tipo “helicepro” enseñando sus respectivos puentes de
hidrógeno.
Pregunta 4: En el archivo de “helicepro”, una vez mostrada la estructura en modo “spheres” diga: ¿Es posible
que las alfa hélices funcionen como poros otransportadores? Razone su respuesta. Retorne al modo “lines”,
muestre los puentes de hidrógeno, comente sus impresiones acerca del papel de los puentes de hidrógeno en
las alfa hélices. ¿Es esta hélice anfipática?, revise los residuos de aminoácido que la componen y razone su
respuesta.

Figura 7.- Vista modo “spheres” de la molécula “helicepro”

No, no es posible que estas puedan actuar como poros,puesto que no poseen un espacio en la hélice para
que pueda pasar algún tipo de sustancia o mejor dicho átomo, como se puede observar en la Figura 8

Figura 8.- Vista lateral de la molécula “helicepro” en modo “spheres”
La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los
aminoácidos dela espiral. Visualizando el modo “lines” se pueden notar mejorestos y con “cartoon” la
estructura es más obvia, también está que dependiendo de entre cada cuantos residuos se forme el enlace,
variará la estructura final de la proteína, puesto que con un número menor daría como resultado una “hoja
plegada”.

Figura 9.- “helicepro” en modo “lines” y “cartoon” mostrando los puentes de hidrógeno y la forma que le
pueden llegar a dar a la molécula.
Al...