04_Proteínas

TEMA 4: P ROTEÍNAS
1. Concepto y clasificación
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros
elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen
mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su
importancia radica en la variedad de funciones diferentes que puedendesempeñar.
Se clasifican en:
Oligopéptidos: 2-10 aa

Péptidos
(2-100 aa)

Polipéptidos: 10-100 aa
Holoproteínas
(sólo contienen aa)

Globulares
Fibrosas
Glucoproteínas

Proteínas
(+ 100 aa ó PM: + 5000)

Heteroproteínas
(aa + otro componente no
proteico)

Fosfoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Cromoproteínas

2. Aminoácidos: Estructura, clasificación y propiedades
2.1. Estructura
Son solubles enagua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan
un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el
carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo βaminoácidos,… Los aa presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos.
La fórmula general de un aminoácido es:

Se conocen 20 aadistintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman
aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano, lisina.
2.2. Propiedades de los aminoácidos
a) Isomería espacial o estereoisomería: El carbono α es asimétrico (excepto la glicina) por lo
que si tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo tienen a la izquierdaL-aa. Todos
los aa proteicos son L-aa.
D-aa
L-aa

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b) Isomería óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si
lo desvían a la izquierda son levógiros (-).
c) Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico por lo
que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son
anfóteros.
A un PH decondiciones fisiológicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar,
que es la que tiene propiedades anfóteras.

aceptaron H+

Zwitterion

cedieron H+

•

Punto isoeléctrico: Es el PH en el que el aa tiene tantas cargas positivas como negativas.
Cada aa tiene su punto isoeléctrico característico.

•

Si el PH del medio es mayor que el punto isoeléctrico, entonces el medio esbásico y el aa
cede H+.

d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo
que son sólidos.
2.3. Clasificación
Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R.
• Aminoácidos apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met
• Aminoácidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr
(Treonina),Cys, Tyr, Asn, Gln
• Aminoácidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)
• Aminoácidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)

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3. Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que se establece por la unión del
grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del siguiente liberándose una molécula de agua.

El enlacepeptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la
estructura de la proteína:
• Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
• La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que en uno doble
por lo que se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace, lo que hace
que presente cierta rigidezinmovilizando a los átomos en un plano.
• Los enlaces que hay a lo largo del peptídico sí pueden girar.
El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica. Según el número de aa que se unan
se llamarán: Dipéptidos, si se unen dos, tripéptidos si son tres,…
Son oligopéptidos si tienen menos de 10 y polipéptidos si tienen entre 10 y 100 o si el peso
molecular no supera los 5000....