09 UNIDAD 3 Cinetica Enzimatica

UNIDAD III
ENZIMOLOGÍA

Unidad de Aprendizaje 3: Enzimología
Resultados de Aprendizajes de la Unidad de Aprendizaje 3
1. “Compara los datos cinéticos de una reacción enzimática obtenidos a partir de gráficos de MichaelisMenten y de Lineweaver-Burk.
2. “Analiza la regulación enzimática recíproca de dos vías opuestas lograda por modificación covalente
reversible de las enzimas claves, segúnparámetros de cinética enzimática.”
a) Recursos Cognitivos involucrados.
 Características generales, nomenclatura y clasificación de las enzimas.
 Sitio de unión de sustrato, sitio activo, cofactores, coenzimas y vitaminas.
 Curva de progreso y energía de activación en reacciones enzimáticas.
 Cinética enzimática.
 Mecanismos de Inhibición enzimática.
 Regulación enzimática
 Organización desistemas multienzimáticos.
 Enzimas de utilidad clínica
b) Recursos Procedimentales involucrados.
 Descripción de las características de las enzimas, cofactores, coenzimas y vitaminas.
 Clasificación general de las enzimas
 Explicación de los principios de la catálisis enzimática.
 Comparación de los mecanismos de acción de la catálisis enzimática.
 Descripción de los principios en que se basala cinética enzimática según Michaelis-Menten y su importancia
biológica.
 Comprensión de la utilidad de la ecuación de Lineweaver-Burk.
 Descripción de los tipos de inhibición enzimática y su relación con la farmacología.
 Descripción de los tipos de regulación enzimática y su importancia en el metabolismo celular.
 Identificación de las enzimas de utilidad clínica.
c) Recursos relacionalesque se le solicitarán al estudiante.
 Estimula el trabajo en equipo y la ayuda mutua en la solución de problemas relacionados con los temas de
la unidad.
 Es puntual en la entrega de sus trabajos.
 Participa activamente en las clases o seminarios.

Breve historia sobre el conocimiento
de las enzimas
• ~ 1700. Estudios de digestión de carne utilizando
secreciones digestivas.
• ~ 1800.Evidencia de que la saliva convierte almidón
en azúcar.
• 1810. Primeros estudios sobre fermentaciones.
• 1850. Luis Pasteur concluye que el proceso de
fermentación de azúcares en alcoholes por levaduras
era catalizado por fermentos.
• 1876. Wilhem Kühne llamó a estos compuesto
enzimas.

ENZIMAS
• Son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres
vivos.
Excepción: hay otros catalizadoresbiológicos que
estructuralmente son RNA (ribozimas).
• Hacen posible reacciones que en condiciones fisiológicas no
tendrían lugar.
• Son agentes catalizadores altamente eficientes y no se consumen.
• Sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.
• Pueden llegar a aumentar la velocidad de una reacción hasta un
factor de 1017.
• Son altamente específicas.
• Muchasenzimas son regulables en su actividad.
• Casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy
reducido de ellos.

ENZIMAS
• Algunas enzimas actúan solas.
• Otras requieren de cofactores inorgánicos
como: Ca+2, Fe+2, Mg+2.
• Cuando los cofactores son moléculas orgánicas o
metalo-orgánicas se denominan coenzimas.

Cofactor enzimático
Es un componente no proteico, termoestable y de bajamasa molecular necesario para la acción de una enzima.
Se une a una estructura proteica denominada
apoenzima.
Este complejo (apoenzima + cofactor) se denomina
holoenzima.
Entre los cofactores mencionables se encuentran:
 Iones metálicos (Fe2+, Cu2+ , K+ , Mn2+ , Mg2+ , entre
otros).
 Moléculas orgánicas, denominadas coenzimas.

Cofactores enzimáticos

Coenzimas

K
Letra

Menaquinona
NombreMenahidroquiCoenzima
nona

Hemorragias
Enfermedad
por carencia

1 mg*
Requerimiento humano
diario

II.
Vitaminas
I. Vitaminas
hidrosolubles
liposolubles
B
A1

Tiamina
Retinol

Tiamina
Desconocida
pirofosfato
FAD
NAD
Desconocida

Beriberi
Ceguera
nocturna,
Dermatitis
xeroftalmia
Pellagra
Raquitismo,
osteomalacia
Anemia
Debilidad
megaloblástica
muscular
Hemorragias
Hipertensión
Depresión,...