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1. ¿A qué se denomina estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína y que tipos de enlaces muestran estas estructuras?

Estructura primaria, La básica, la secuencia de los aminoácidos en una cadena polipeptidica. la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico
Estructura secundaria, el plegado de segmentos depolipeptido cortos (3 a 30 residuos) y contiguos, hacia unidades ordenadas de manera geométrica, es decir, Las rotaciones permitidas en el esqueleto del polipéptido generan una estructura repetitiva: secundaria. Dos tipos más frecuentes de estructura secundaria, la helice α y la hoja:
La doble ligadura virtual, del enlace peptídico limita las conformaciones de una cadena obligando al giro alrededorde un eje (alfa hélice).
Sus medidas son:
3,6 residuos aminoacilo / giro
0,54 nm / giro : distancia ascendente por casa giro
0,15 nm /átomo equivalente
La helice α diestra es con mucho la más estable, y en las proteínas solo hay helices α diestras.
Su estabilidad proviene sobre todo de enlaces de hidrogeno formados entre el oxigeno del enlace peptidico del grupo carbonilo y el átomo de hidrogenodel grupo amino (que contiene nitrogeno) del enlace peptidico del cuarto residuo en direccion descendente por la cadena de polipeptido.
Las agrupaciones de hélices anfipaticas pueden crear un canal, o poro, que permite que moleculas polares especificas pasen a traves de membranas celulares hidrofobicas.

Los residuos aminoácidos de una hoja β forman un modelo en zigzag en el cual los grupos R deresiduos adyacentes apuntan en direcciones opuestas. El esqueleto peptidico de la hoja β esta muy extendido; sin embargo, al igual que la helice α, gran parte de la estabilidad de las hojas β se deriva de enlaces de hidrogeno entre los oxigenos carbonilo y los hidrogenos amida de enlaces peptídicos.
Las hojas β que interactuan pueden disponerse para formar una hoja β paralela, en la cual lossegmentos adyacentes de la cadena polipeptidica proceden en la misma direccion amino hacia carbonilo, o una hoja antiparalela, en la cual proceden en direcciones opuestas.
Casi ninguna hoja β es plana, sino que tiende a mostrar una torsión hacia la derecha. Las agrupaciones de hebras torcidas de hoja β forman el centro de muchas proteinas globulares

La razon de heliceasa- helice es proporcionar laporcion de union a oligonucleótido de muchas proteinas de union a DNA como represores y factores de transcripcion. Los motivos estructurales, como el motivo de helice-asa-helice que son intermedios entre estructuras secundarias y terciarias, a menudo se denominan estructuras supersecundarias.
Dado que muchas asas y flexiones residen sobre la superficie de proteinas, quedan expuestas a solventes yconstituyen sitios facilmente accesibles, o epitopos, para reconocimiento y union de anticuerpos.
Las asas carecen de regularidad estructural, muchas adoptan una conformación específica estabilizada por la formación de enlaces de hidrogeno, puentes salinos, e interacciones hidrofobicas con otras porciones de la proteina; sin embargo, no todas las porciones de proteinas estan ordenadas. Las proteinaspueden contener regiones“desordenadas”, a menudo en el extremo amino o carboxilo terminal, caracterizadas por una alta flexibilidad conformacional. En estas regiones desordenadas adoptan una conformación ordenada en el momento de unión de un ligando. Tal flexibilidad estructural permite que dichas regiones actúen como conmutadores controlados por ligando que afectan la estructura y la función deproteinas.
Estructura terciaria se refiere a toda la conformacion tridimensional de un polipeptido. Indica, en espacio tridimensional, de modo que las caracteristicas estructurales secundarias se ensamblan para formar dominios, los cuales se relacionan desde el punto de vista espacial entre sí. permitiendo la disposición globular(solubles en agua) o fibrosa (nsolubles en agua, como la alfa...