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PROPIEDADES CUALITATIVAS PARA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
Bolívar Chen 4-773-587 Álvaro Rueda 4-772-1613 Krisly Sánchez 4-771-654
Facultad de Medicina, Escuela de Medicina
Bioquímica
OBJETIVOS:
 Identificar por medio de pruebas cualitativas generales y específicas los grupos químicos de las
proteínas y los aminoácidos.
 Establecer la influencia de las estructuras hidrofóbicas de los aminoácidosante determinadas
reacciones.
 Determinar los factores que pueden producir una desnaturalización de las proteínas, y su
importancia en el sistema biológico.
MARCO TEÓRICO:
Los bloques de construcción de las proteínas son los aminoácidos; son moléculas que contienen un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (NH2-). Pueden expresarse en general por NH2-CHRCOOH, siendo R un radical característicopara cada aminoácido. Existen 20 aminoácidos que
encontramos en proteínas, algunos como la (+) lisina, (-) metionina, (-) leucina, (+) valina, entre otros,
son esenciales y deben incluirse en la dieta ya que no son sintetizados por el cuerpo. La concentración
normal de los aminoácidos en la sangre oscila entre 35 y 65 mg/dL.
Existen diferentes pruebas cualitativas, reacciones de color específicas,para la identificación de los
aminoácidos que se basan en las diferencias químicas y estructurales de cada uno de ellos.
La mayor parte de las proteínas son electrolitos anfóteros. Cuando son solubles forman disoluciones
coloidales, de las que precipitan por la adición de sales (cloruro de sodio o sulfato de magnesio); en
este proceso no se produce un cambio esencial en las propiedades físicas niquímicas. La precipitación
es reversible, es decir, el gel floculado vuelve a disolverse por agitación en agua. La solubilidad de las
proteínas depende tanto del valor del pH como el contenido en sales, alcanzado su valor mínimo en el
punto isoeléctrico.
A concentraciones más bajas o altas de iones H+ la proteína puede sufrir una desnaturalización
irreversible, que está relacionada con un cambio enla estructura y en la función bioquímica. En este
proceso las cadenas peptídicas se doblan y los puentes de disulfuro existentes se rompen en parte.
También tiene lugar la desnaturalización de las proteínas por aumento de la temperatura, por radiación
de alta energía o por la acción de determinados agentes de precipitación, tales como urea o sales de
guanidinio. Este tipo de coagulaciónirreversible es el que sucede en la coagulación de la leche y en el
endurecimiento de los huevos por cocción. Para la caracterización cualitativa de proteínas disueltas se
utilizan reacciones coloreadas de aplicación general:
Reacción de la ninhidrina: por calentamiento de los aminoácidos, péptidos y proteínas con una
disolución acuosa diluida de ninhidrina se produce una coloración azul violeta.
Reaccióncon biuret: por tratamiento de una disolución alcalina de un albuminoide con unas gotas de
una disolución muy diluida de sulfato de cobre ll se produce una coloración roja a violeta azul. Esta
reacción coloreada la dan tanto los péptidos y proteínas. (Beyer y Walter, 1987)
MATERIALES
Descripción
Tubos de ensayo

Cantidad
20

Capacidad

Goteros

10

1 mL

Plancha

1

Vasos químicos

4

100 mLProbeta

2

10 mL

Gradilla

1

Balanza

1

Baño maría

REACTIVOS
Descripción

Fórmula

Cantidad

Toxicidad

Propiedades físicas y químicas

3 mL

Concentración
1%

Glicina

C2H5NO2

No toxica

3 mL

1%

No toxica

Sólido blanco de olor característico.
Masa molecular: 75,07 g mol-1 Punto de fusión:
535 K (se descompone) Densidad: 1,607 g cm−3
Sólido blanco de olor característico.
Punto de fusión: 275°C(desc.)
Densidad (20/4): 1,46
Solubilidad: 0,4 g/l en agua a 20°C

Tirosina

C9H11NO3

Sólido blanco de olor característico.
Masa molecular: 204,23
Punto isoeléctrico: pH=5.89
Sólido blanco de olor característico.
Densidad aparente: 0,78
Solubilidad: 650 g/l en agua a 20°C

Triptófano

C11H12N2O2

3 mL

1%

No toxica

Cisteína

C3H7NO2S

5 gotas

1%

No toxica

Fenilalanina
en HCl 1 M...