10_Mioglobina_y_Hemoglobina

Mioglobina y Hemoglobina
Proteínas globulares implicadas en el
almacenamiento y transporte de
oxígeno respectivamente.

ESTRUCTURA DE LA MIOGLOBINA

153 aa con un PM0 17,8 Kda
Dimensiones: 45X35X25A
8 segmentos helicoidales A, B, C etc
5 segmantos no helicoidales más dos
en los extremos.

Primera proteína cuya estructura tridimensional fue resuelta (Kendrew y cols 1957)

Grupo prostético: Hemo(protoporfirina IX más hierro (+2))

Coordinación del hierro y posición del grupo hemo en las globinas

La afinidad del Fe por la Hb y Mb por el O2 es mayor que por el CO gracias a
La His E7.Otras especies que pueden ocupar esta posición de coordinación son el NO y SH2

Si el oxígeno se une al hierro del complejo de coordinación
con la porfirina, por qué no es suficiente con esta estructura.
¿por qué se necesita la parte proteica?
El Fe+2 se oxida rápidamente a Fe +3 en medio
acuoso y éste no se une al oxígeno. El entorno
apolar juega un papel crucial para mantener al
hierro como Fe+2.
Esto se ilustra con los complejos de Collman.
Cuando el Fe se oxida se forma metahemoglobina
(color pardo de la sangre desecada).
En los eritrocitos hay metahemoglobina reductasa
que vuelve areducir las pequeñas cantidades de
metahemoglobina que se forman.

Hemoglobina
Existen varios tipos de hemoglobina. Todos están formada
por cuatro cadenas polipeptídicas 2 de un tipo y 2 de otro.
Lahemoglobina A, la predominante en el adulto se
compone de 2 cadenas α y 2 β en distribución tetraédrica.
Las interacciones son fundamentalmente entra cadenas α y
β. No entre similares. cadenas semantienen unidas por
interacciones no covalentes.
Cuando se compara con la hemoglobina se encuentra una
gran similitud en su estructura terciaria aunque sólo 24 de
los 141 aminoácidos de las cadenas α y βcoinciden con los
de la mioglobina. Esto demuestra que secuencias
aparentemente distintas pueden llegar a dar estructuras
muy parecidas. No obstante cuando se estudia la secuencia
se pueden apreciar...