11 INFORME DE ORGANICA

Practica de Lab #11
AMINOACIDOS Y PROTEINAS

I. FUNDAMENTO TEORICO
PROTEINAS:
Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas de masa molecular elevada, formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídico. Pueden estar formadas por una o varias cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Suelen además contenerazufre y algunas proteínas contienen además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:
oligopéptido: número de aminoácidos <10
polipéptido: número de aminoácidos > 10
proteína: número de aminoácidos > 50
Son las más abundantes de las biomoléculas, pues constituyen más del 50 por ciento del peso seco de lascélulas.
Son sustancias muy versátiles.
Se forman en el ribosoma a partir de la información suministrada por los genes.


AMINOACIDOS:
Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son precursores de otroscompuestos nitrogenados.
Se dividen en esenciales y no esenciales.
Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por ende deben incorporarse en la dieta mediante ingesta.
Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y Valina
Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en elorganismo.
Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina, Prolina, Serina y Tirosina.

ENLACE PEPTIDO:
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
El enlace peptídico tiene lugar mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro:


Elresultado es un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido Alanil-serina.

Característicasestructurales del enlace:



Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína. Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos losenlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.



Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran enposición ha (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano:



Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones quepuede adoptar una proteína. El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-Ca y Ca-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles. Si denominamos? al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-Ca, y ? al del enlace Ca-C, sólo existirán unos...