123Arriba arriba

Primer Parcial!
1. ¿En donde esperarías encontrar las cadenas laterales no polares de un aminoácido en una concentración no polar?
En el interior de las proteinas
2. ¿Cual es la diferencia entre la prolina y el resto de los aminoácidos?
La prolina tiene un grupo iminpo en lugar de un grupo amino
3. ¿El enlace disulfuro caracteriza a que aminoácido?
Cisteina
4. Los aminoácidos concadenas laterales ácidas se caracterizan por donar protones a un Ph fisiológico, mientras que los aminoácidos con cadenas laterales polares básicas se caracterizan por aceptar protones a un Ph fisiológico.
5. ¿Por qué la glicina es ópticamente inactivo?
Porque tiene dos sustitutivos de hidrógeno
6. ¿Cuál es la configuración de todos los aminoácidos en las proteínas?
L
7. ¿Cuál es la fórmula deHenderson-Hasselbalch?
PH= pKa + log [A-]/[HA]
8. ¿Qué encontramos con esta formula?
La relacion cuantitativa entre la concentración de un acido debil y su base conjugada.
9. ¿Que es un tampón?
Una disolución que resiste a un cambio de PH después de la adición de un acido o una base-
10. ¿A que le llamamos punto isoeléctrivo?
Es el PH al cual un aminoácido en eléctricamente neutro.

11.¿La aspirina un ÁCIDO DÉBIL NO CARGADO puede o no puede atravesar las membranas? Y ¿porque?
Si la puede atravesar, por que los acidos o bases no cargados atraviesan mas fácilmente las membranas
12. ¿Por qué la morfina también puede penetrar las membranas?
Porque tampoco esta cargada
13. ¿Qué es un enlace peptídico? ¿Qué grupos une?
Une aminoácidos, formando así proteínas.
14. Diferenciasentre las estructuras de las proteínas (primaria, secundaria , terciaria y cuaternaria)
Primaria. Secuencia de aminoácidos.
Secundaria. Forma ordenaciones de aminoácidos cerca unos de otros en la secuencia lineal.
Terciaria.Plgamiento de los dominios(unidad funcional y estructural de los polipéptidos)
Cuaternaria. Dos o más cadenas polipeptídicas que pueden o no tener relacion
15. ¿Quées una hélice a?
Se constituye por un espinazo polipeptídica central enrollado y empacado con firmeza.
16. ¿Qué tipo de enlace estabiliza a la hélice a?
Enlaces de hidrógeno.
17. ¿Qué aminoácido es capaz de retorcer una hélice a?
Prolina
18. ¿Cuál es la diferencia entre una hélice a y una lámina b?
La lámina beta esta compuesta por varios espinazos polipentídicos casi extendidos, y losenlaces hidrógeno están perpendiculares al espinazo polipeptídico

19. ¿Qué es un dominio?
Unidad estructural funcional y tridimensional de un polipéptido.
20. Tipo de estructura proteica que se caracteriza por presentar dominios?
Terciaria
21. Nombra algunos agentes desnaturalizantes de las proteínas.
Calor, solventes orgánicos, acidos y bases fuertes, detergentes, metalespesados.
22. ¿Nombre de las proteínas que ayudan a mantener o a crear el plegamiento proteico?
23. ¿Tipo de estructura que presenta la hemoglobina?
4 cadenas polipeptidicas:2 alfa, 2 beta cada un con un saco de fijacion de hem unidos por interacciones no covalentes
24. ¿Qué es la amiloidosis?
Proteinas que se agregan de manera espontánea(Alzheimer)
25. ¿Qué e la prionosis?
La proteina de Priones la causante de las encefalopatias espongiforme transmisibles
26. ¿Que es lo que le confiere resistencia al prion para no ser degradado?
El cambio de espiral alfa de la forma no infectada a la configuración lamina beta de la infectada.
27. Señala los dos componentes de la hemoglobina
Grupo Hem y globina
28. ¿Cuantas cadenas polipeptídicas se encuentran en la hemoglobina?
Dos alfa y dosbeta
29. Función de la Hemoglobina
Transporte de CO2 y O2
30. La hemoglobina al unir las primeras moléculas de O2, se vuelve más afin por el O2 o no?
La vuelve más afin (interaccion entre hemo y hemo)

31. Cual es el punto del efecto Bohr en la liberación del oxígeno de la hemoglobina.
La descarga de oxigeno de la Hg se intensifica cuando disminuye el pH o aumenta la presion de CO2...