14alosterismo

“ALOSTERISMO”
ENZIMOLOGIA APLICADA
NOVENO SEMESTRE
ORIENTACION ALIMENTOS
FACULTAD DE QUIMICO-FARMACOBIOLOGIA
U.M.S.N.H.
PRESENTA

D.C. CONSUELO DE JESUS CORTES PENAGOS
SEPTIEMBRE 2013

Mecanismosmoleculares de la
regulación intracelular
Una forma de modificar la actividad
catalítica de una enzima de manera
rápida, en forma reversible y por
interacción no covalente, se refiere al
cambioconformacional provocado al
unirse una o más moléculas pequeñas, en
sitios específicos de la enzima.

ENZIMAS REGULADORAS
• La formulación cinética michaeliana no
resulta aplicable a la totalidad de lasenzimas conocidas
• Existen muchas proteínas enzimáticas,
de estructura oligomérica, cuyas
subunidades se influyen mutuamente, es
decir, que la actuación de una de ellas
repercute en el comportamiento delas
demás
• La cinética de estas enzimas suele ser
en general de tipo sigmoideo

Alosterismo
• Juega un papel importante en el
control molecular dinámico del
metabolismo celular.
• Las moléculas,distintas al sustrato,
que se unen a las enzimas alostéricas
constituyen los efectores, que se
consideran positivos (+) si activan la
enzima, y negativos (–) si la inhiben.

Alosterismo
• La unión sehace en un sitio diferente
al que ocupa el sustrato y se
denomina sitio alostérico.
• Como consecuencia de la interacción
del efector con el sitio alostérico, la
conformación de la enzima se modifica
ycon ello se modifica su actividad.

• Generalmente los efectores son
moléculas relacionadas con la vía
metabólica que se está regulando por la
actividad de una enzima dada; en muchos
casoscorresponden a productos de la vía.

• Es reconocido el hecho que al acumularse
los productos de algunas rutas
biosintéticas, ellos actúan inhibiendo su
propia síntesis al participar como
efectores negativosde enzimas que
catalizan las primeras etapas de la vía.

• También se encuentran numerosos
ejemplos de regulación alostérica en las
rutas degradativas energéticas;
generalmente las moléculas...