2 Aa

ITLP

ING. BIOQUÍMICA
BIOQUÍMICA
AMINOÁCIDOS

M.C. BEATRIZ HERRERA BRIBIESCA
FEBRERO 2015

ESTRUCTURA GENERAL DE UN
AMINOÁCIDO

FORMA ZWITTERION
• En condiciones fisiológicas (pH≈ neutro) los aa se
encuentran como formas zwitterion (ion dipolar) en
las que el grupo carboxilo ha perdido un protón y el
grupo amino ha ganado uno.

ESTEREOISÓMEROS DE LOS
α-AMINOÁCIDOS
•

Todos los aa, excepto laglicina, pueden existir en las formas D (tiene el grupo
amino hacia la derecha) y L (tiene el grupo amino hacia la izquierda), ya que en
todos los casos el carbono α es quiral.

•

Cada una de las formas D y L tienen una ordenación espacial diferente de
los cuatro sustituyentes que rodean, en disposición tetraédrica, al carbono
α.

•

Todos los aa que incorporan los organismos a las proteínas sonde la forma L.

ENANTIÓMEROS
• Son imágenes especulares que no se pueden superponer una
a la otra.

ACTIVIDAD ÓPTICA
•

Los compuestos quirales, como los aa presentan actividad óptica.

•

Algunos α-aa en disolución hacen girar la luz polarizada hacia la derecha:
dextrógiros (+).

•

Otros α-aa lo hacen hacia la izquierda: levógiros (-).

•

El carácter dextrógiro o levógiro de un α-aminoácidoes independiente de
la configuración D o L  que presente.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES

ENLACE PEPTíDICO
• Es la unión entre el grupo alfa-carboxílico de un
aa y el grupo alfa-amínico de otro aa.

Grupo funcional:
Amida

PÉPTIDO
• Polímero de aa formado por menos de 50
residuos.
– Oligopéptidos: péptido de tamaño intermedio formado
por 2 a 10 aa
– Dipéptidos, tripéptidos,tetrapéptidos, etc.

UNIDAD PEPTÍDICA
• La unidad peptídica es rígida y plana porque el enlace
carbono-nitrógeno tiene un carácter parcial de doble enlace.

• Esta rigidez posibilita que las proteínas adopten formas
tridimensionales bien definidas.

LIBERTAD DE ROTACIÓN
• Existe un enorme grado de libertad rotacional alrededor
de los enlaces del carbono alfa a ambos lados de la
unidad peptídica rígida.
•Esta libertad permite a las proteínas doblarse de formas
muy diferentes.

PROTEÍNAS
• Polímeros de más de 50 aa unidos por enlaces
peptídicos.
• Pueden tener hasta 4500 residuos de aa.
• La masa de una proteína se expresa en daltons
o kilodaltons.

CONFORMACIÓN
• Es la organización de los átomos en una
estructura tridimensional.
• La función de las proteínas deriva de la
conformación.FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
•
•
•
•
•
•
•

Catálisis enzimática
Transporte y almacenamiento
Movimiento coordinado
Soporte mecánico
Protección inmune
Generación y transmisión de impulsos nerviosos
Control del crecimiento y la diferenciación
celular

FUNCIÓN ENERGÉTICA DE LAS PROTEÍNAS
• Las proteínas de la dieta suponen 10-15% de la ingesta
energética total.
• Rendimiento en kilocalorías:
– 4 kcal/g

•Recomendación actual de proteína para un adulto sano:
– 0.8 g de proteína/ kg de peso corporal saludable

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Forma
• Fibrosas: moléculas largas con forma de
varilla, insolubles en agua con función
estructural y protectora. Ejem: colágeno,
queratina, elastina.
• Globulares:
moléculas
esféricas,
normalmente hidrosolubles con funciones
dinámicas.
Ejem:
Ig,
Hb,albúmina,
mioglobina, etc.

• Composición
• Simples: contienen sólo aa. Ejem: albúmina sérica y
queratina.
• Conjugadas:
proteína simple + componente no proteico (grupo prostético)

apoproteína: sin grupo prostético
holoproteína: proteína + grupo prostético
Ejem:
o
o
o
o
o

Glucoproteína
Lipoproteína
Metaloproteína
Fosfoproteína
Hemoproteína

•

Origen
• Animales
• Elastina (músculo) y colágeno
•Caseína (leche)
• Albúmina (clara de huevo)
• Vegetales: presentes en leguminosas y cereales
• Trigo: gluten (glutenina + gliadina)
• Arroz: orizenína
• Maíz: zeína

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
• Se describe a cuatro niveles diferentes
• Está determinada por la secuencia de aa
• Cada proteína tiene una secuencia diferente
• Las copias de una proteína dada que existen en una
persona tienen la misma...