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PROTEÍNAS O
PRÓTIDOS

MAPAS
RESUMEN

Autora: Bazán Cabrera

Autora: Bazán Cabrera

COMENCEMOS

I. CARACTERÍSTICAS:
 Son compuestos cuaternarios formados por C,H,O,N. Algunas

pueden contener S, P, Fe, Mg, etc.
 Son macromoléculas cuyas unidades monoméricas son
moléculas simples denominadas aminoácidos.
 Son
cadenas
simples,
no
ramificadas, de aminoácidos unidos
 Tienen
uno conelevadootro. peso molecular.
C2932 H4724 N828 S8 Fe4 O840
 La mayoria son solubles en agua,
otras son insolubles y forman
 No
soluciones
dializancoloidales.
a través de membranas
semipermeables
 Tienen
un
alto
grado
de
especificidad: las proteínas suelen
ser específicas de cada organismo
 Se pueden desnaturalizar por acción
del calor, alcohol, pH u otras
sustancias
 Son anfóteros: disociándose comoAutora: Bazán Cabrera
ácidos o bases según el pH del

¿Cómo es la estructura de
un aminoácido?
Todos

los
aminoácidos
están
formados por un grupo amino NH2 y
un grupo carboxilo COOH.

Amino

Carboxilo

Autora: Bazán Cabrera

Al átomo de C se une a
cuatro grupos químicos
diferentes:
Grupo R
(cadena
lateral)

amino
hidrógeno
carboxilo

R es distinto para cada aminoácido
Autora: Bazán Cabrera

B)Clasificación de los
aminoácidos

Existen cerca de 300 aminoácidos en la naturaleza, pero solo
unos 20 forman parte de las proteínas . Se clasifican en dos
grupos:

 A. ESENCIALES :

Aminoácido que no se pueden sintetizar en el organismo, por
lo que se deben ingerir en la dieta. son ocho en el adulto y
diez en el niño . La arginina y la histidina solo se sintetizan en
el adulto .
 B. NO ESENCIALES:

Aminoácidos que si pueden ser sintetizados en el organismo.

Autora: Bazán Cabrera

ESENCIALES
Valina
Leucina
Treonina
Triptófano
Metionina
Isoleucina
Fenilalanina
Lisina
Histidina *
Arginina*

NO ESENCIALES
Alanina
Ac. aspártico
Ac. glutámico
Asparragina
Cisteina
Glicina
Glutamina
Tirosina
Prolina
Serina

* Son semiesenciales, ya que en el adulto si se
sintetiza.
Autora: Bazán Cabrera¿Cómo se unen los
aminoácidos entre sí?
El grupo amino de un aminoácido se

une al grupo carboxilo de otro, se
pierde
una
molécula
de
agua
formándose la unión peptídica que es
una función amida.

Autora: Bazán Cabrera

Enlace peptídico
Enlace que une dos aminoácidos de forma

covalente.
Ocurre por reacción entre dos aminoácidos a
través de sus radicales carboxilo (COOH) y
amino (NH2).

R

R

R

ROH - COOH + OH - COOH

CH - CONH - CH - COOH + H2O
H 2O

NH
2

NH
2

Aminoácido

HNH
Aminoácido

enlace peptídico
Dipéptido

Autora: Bazán Cabrera

Los enlaces peptídicos conectan
los aminoácidos formando cadenas
lineales

Autora: Bazán Cabrera

Péptidos Principales
Nombre

N°de Aa

Carnosina
Glutatión
Endorfinas
Angiotensina
II
Bradikinina
Ocitocina
Vasopresina
Gramicidina
Gastrina
Insulina

23
5
8
9
9
9
10
17
51

Importancia Biológica
Regula en pH intramuscular
Coenzima de varias enzimas
Analgésico endógeno
Hipertensor arterial
Potente hipertensor
Causa contracción del útero
Hormona antidiurética
Antibiótico
Estimula secreción de HCl
Hormona pancreática.

Autora: Bazán Cabrera

IV. ESTRUCTURA PROTEICA
 Las

proteínas están formadas por cadenas
polipeptídicas. Según como se disponganen el
espacio
pueden
tener
estructura
primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.

Autora: Bazán Cabrera

A. ESTRUCTURA PRIMARIA
 Determinada por la secuencia de aminoácidos en la

cadena polipeptídicaes, es decir informa sobre cuantos
aminoácidos hay de cada clase y en que orden se
encuentran.
 Es determinada genéticamente.
 Enlace implicado: PEPTÍDICO

Autora: Bazán Cabrera

B.ESTRUCTURA SECUNDARIA
 Se refiere a la disposición de la estructura primaria en el espacio.
 Enlace implicado: PUENTES DE HIDRÓGENO entre aminoácidos

cercanos.
 Existen tres tipos de estructura secundaria: α, β, γ.
1.

Hélice
α: La cadena
polipeptídica
toma
una
disposición helicoidal. Se
debe a la formación de
puentes de hidrógeno entre
el NH2 de un aminoácido y el
COOH de otro, distante de él
tres...