9 Hemogobina

BIOMEDICA III
HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA.

Rafael Guerrero. MD. MSc.

ERITROPOYESIS
Célula mieloide pluripotente ML

Célula madre mieloide

BFC-E (burst forming colonies, unidades
formadoras de brotes)

CFC-E

Proeritroblastos (RNA)

Eritroblastos basófilos(Hb)

Eritroblasto policromáticos (Hb)

Eritroblasto ortocromático (Hb)

Reticulocito (no Núcleo).
presencia en sangre.(0,5-1,5%)
Hematíe : no núcleo ni orgánulos

CARACTERÍSTICAS MORFOLÓGICAS Y
ESTRUCTURALES DEL ERITROCITO







No orgánulos celulares: no biosíntesis
7-8 m 
Espesor máximo de 2 m.
Vida: 120 días
Condicionamientos metabólicos: sólo
utiliza glucosa, fundamentalmente para
sintetizar el ATP necesario para
mantener el equilibrio osmótico y para
sintetizar NADPH para mantener el
estado de oxidorreducciónde la HB

Procesos:
• Síntesis de las globinas + Síntesis del Grupo Hemo
• Requerimientos : Hierro, Vit.B12, Ac. Fólico

• 4 grupos
hemo
• 4 moléculas
de globina

GRUPO HEMO
No proteico.
Color rojo a la

sangre.
4 ferroporfirinas:
Una protoporfirina
IX
Un átomo de hierro
en estado ferroso
Fe++
La protoporfirina IX:
Está formada por 4
Empieza
en el eritoblasto policromatófilo y es máximaen el
pirroles
recitulocito.
• La protopofirina IX se sintetiza en las mitocondrias.
• La globina en los ribosomas.

Hemoglobina

β, γ, δ (ε, ξ)

Heme

•4 cadenas polipeptídicas.
•Iguales dos a dos.
•Cadenas alfa, beta, gamma, delta y
epsilon.

HEMOGLOBINA NORMAL
Cromosoma 11-Familia de genes de  -globina


G

A







5’

3’

Cromosoma 16-Familia de genes de  -globina


5’

 

2  1

2

1



3’

DESARROLLO EMBRIONARIO

Fetal: desde 4 embarazo a 6
Embrión
post
Hb Gower 1: 2 2
Hb F:  2 G2
Hb Gower 2: 2 2
Hb F:  2 A2 =
Hb Portland:  2 2
R.N > 75%, Adulto < 2,5

Vida extrauterina
Hb A:  2 2 97%
Hb A2:  2 2 2%
22 1%

Hb: proteína alostérica
Tiene más de un sitio (4) de unión al

ligando.
Alosterismo cooperativo: la unión del 4°
ligando es más fácil quela del 1°, gracias a
un cambio conformacional en la molécula.
• La unión con el O2 ocurre debido a pequeños cambios
en la estructura terciaria de los segmentos cerca del
HEM y un gran cambio en la estructura cuaternaria.
• Cambio de la forma T (desoxiHb, tensa) a R (HbO2,
relajada).

Significado fisiológico de la forma sigmoide de la curva

V

Critical PO2

La curva se desplaza a la derechacuando:  T°,  PCO2,  [H+] y  2-3
DPG= Este se une a la desoxiHb y estabilisan la estructura T. La Hb disminuye
su afinidad por el O2 y lo libera.  T°, debilita la unión entre la Hb y
el O2. Ocurre en los tejidos. En los pulmones ocurre lo contrario.
Caso especial: CO

Factores que afectan la capacidad de la Hb
 Cambios en la concentración de Hb, Presencia de CO, Formación de metaHb (el

Fe++ seoxida a Fe+++)

( V ) La hemoglobina se satura al 50% con oxígeno a

un PO2 de aproximadamente 27 mm Hg.
( V ) La hemoglobina de la sangre arterial está
aproximadamente 97% saturada a un PO2 de 100 mm
Hg.
( F ) La unión del oxígeno al HEM convierte el fierro
ferroso a férrico.
( V ) El oxígeno disuelto en sangre es función lineal de
la presión parcial de O2.

FUNCIÓN DE LA HEMOGLOBINA
Transportar oxigeno.
 Oxihemoglobina-desoxihemoglobina
 1Hb puede transportar hasta 4 O2.
 La saturación depende de la pO2.
 La afinidad de la Hb por el O2 es baja, desciende con el 2,3

bifosfoglicerato, metabolito de la glicolisis.

•Metahemoglobina (Fe+++) no une O2.
•Si la metahemoglobina sube hay cianosis.
•La Hb también transporta CO2 (carbaminohemoglobina)
= color oscuro.
•Si la Hbtransporta CO es carboxihemoglobina y puede
ocasionar la muerte, con un color sonrosado de la persona.

HEMOGLOBINOPATÍAS
Clasificación
 Variantes estructurales:
 Hemoglobinas con solubilidad alterada
 Hemoglobinas inestables
 Hemoglobinas con afinidad alterada por el O2
 Metahemoglobinas
 Sindromes talasémicos:
  talasemia
  talasemia
  talasemia y Persistencia hereditaria de...