AAAA

Alumna breidy perez valdes enfermería 2b


Estructura de las proteínas


Estructura de las proteínas. Proyecto del Genoma Humano.
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteínaque provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que lasestabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.

  1 Estructura de los aminoácidos
2 Termodinámica del plegamiento
2.1 Entropía conformacional
2.2 Interacciones carga-carga
2.3 Enlaces de hidrógeno internos
2.4 Interacciones de van der Waals
2.5 Interacciones hidrofóbicas
3 Función de los enlaces disulfuro
4 Niveles de estructuración
4.1 Estructura primaria
4.2 Estructurasecundaria
4.3 Estructura terciaria
4.4 Estructura cuaternaria
5 Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran
6 Dominios, motivos y otros elementos conformacionales
7 Cinética del plegado de las proteínas
8 Elementos moduladores
8.1 Temperatura
8.2 pH
8.3 Chaperonas
9 Clasificación estructural
10 Determinación de la estructura proteica
11 Investigación
12 Referencias
13 Véasetambién
Estructura de los aminoácidos

Estructura del aminoácidoglutamina.
Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el Cα, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y unacadena lateral que les confiere sus características definitorias, y enfunción de la cual se clasifican.1
Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:
Nombre
Código
de tres
letras
Código
de una
letra
Abundancia
relativa
(%) E.C.
MW
pK
VdW volumen
(Å3)
Cargado,
Polar,
Hidrofóbico,
Neutro
Alanina
Ala
A
13.0
71
 
67
H
Arginina
Arg
R
5.3
157
12.5
148
C+
Asparagina
Asn
N
9.9
114
 
96
PAspartato
Asp
D
9.9
114
3.9
91
C-
Cisteína
Cys
C
1.8
103
 
86
P
Glutamato
Glu
E
10.8
128
4.3
109
C-
Glutamina
Gln
Q
10.8
128
 
114
P
Glicina
Gly
G
7.8
57
 
48
N
Histidina
His
H
0.7
137
6.0
118
P, C+
Isoleucina
Ile
I
4.4
113
 
124
H
Leucina
Leu
L
7.8
113
 
124
H
Lisina
Lys
K
7.0
129
10.5
135
C+
Metionina
Met
M
3.8
131
 
124
HFenilalanina
Phe
F
3.3
147
 
135
H
Prolina
Pro
P
4.6
97
 
90
H
Serina
Ser
S
6.0
87
 
73
P
Treonina
Thr
T
4.6
101
 
93
P
Triptófano
Trp
W
1.0
186
 
163
P
Tirosina
Tyr
Y
2.2
163
10.1
141
P
Valina
Val
V
6.0
99
 
105
H
Termodinámica del plegamiento

En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramentefavorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van derWaals.2 .3


Entropía conformacional
Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio hasta una única estructura plegada. La energía libre, representada en la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS, demuestra que el ΔS negativo realiza una contribución positiva a ΔG. Es decir, elcambio de entropía conformacional se opone al plegado. Por ello, el ΔG global, que debe ser negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algún otro aumento de la entropía con el plegado. En la práctica se dan ambas cosas.3
La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser...