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JOSE MIGUEL QUIÑONEZ SANCHEZ
DISEÑO DE MODELOS TRIDIMENCIONALES DE LOS DIFERENTES TIPOS DE PROTEINAS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

1.      PROPIEDADES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS  Y AMINOÁCIDOS
·        Aminoácidos.
Los átomos del carbono      de los aminoácidos, a excepción de la glicocola, están unidos a cuatro grupos químicos diferentes. Esto es lo que caracteriza a un átomo de carbonoasimétrico.Considerando la fórmula general de los     aminoácidos y su relación en el espacio con las valencias dispuestas tetraédricamente del átomo de carbono asimétrico, los isómeros de una molécula pueden ser representados por no más de dos modelos tridimensionales (fig. 1). Ambos modelos son imágenes espectaculares uno de otro si el grupo R es idéntico en uno y en otro modelo y si por sí mismo nocontiene otros centros de asimetría, siendo cada isómero óptimamente activo. Los dos isómeros difieren solamente en la dirección en que desvían el plano de la luz polarizada.
                                                         Espejo
                                              
                             COOH                                               COOH                                  |                                                          |
             H N  ---      C    ---     H                           H   ---     C    ---     NH
                                 |                                                            |
                                 R                                                          R

Fig.1.Modelos generales de los enantiomorfos -amonoácidos.Estos pares isómeros se denominan enantiomorfos. Un compuesto que hace girar la luz polarizada en el sentido de las agujas del reloj se denomina dextrorrotatorio (+) en oposición al compuesto que es levorrotatorio (-).
 










·        Proteínas.
Las proteínas son biopolímeros formados por unidades monoméricas llamadas    -aminoácidos. Existen veinte      -aminoácidos de importancia biológica. El enlace polimérico es formado pormedio de la interacción del grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido hasta formar el enlace peptídico. De este modo dos aminoácidos condensados forman un dipéptido.
La ulterior adición secuencial de residuos aminoácidos da lugar a un polipéptido y finalmente a una proteína.
La secuencia de los aminoácidos en cadaproteína es única y de alguna manera determina la estructura general de la molécula. A  la estructura particular o conformación de las proteínas en las células vivas se le llama estado natural ,las cuales no son fácilmente digeribles. Por esta razón las proteínas de la dieta son desnaturalizadas por medio de la cocción, la trituración o las transformaciones quimicas. Las estructuras naturales sondestruidas en estos procesos para que las enzimas del sistema digestivo puedan hidrolizar mas rapidamente los enlaces peptídicos y de este modo liberar los componentes aminoácidos. Esta reacción da comienzo en el estómago por medio de las enzimas pepsina y renina en un medio acido de ph  1 y se completa en el intestino delgado. El jugo pancreático tambien contiene enzimas proteolíticas y peptidolíticas.Las  aminopeptidasas y dipeptidasas de las células de la mucosa intestinal completan la hidrólisis de los peptidos resultantes para dar aminoácidos libres ,los cuales son transportados al sistema portal y desde allí a las células del cuerpo que los usaran según las necesidades de la homeostasis.
 






2.     LA FORMA Y LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Las proteínas son las moléculasconocidas de mayor complejidad estructural y refinamiento funcional. La estructura y la actividad de cada proteína ha sido desarrollada y puesta a punto durante millones de años de historia evolutiva.
 
La forma de una proteína es especificada por su secuencia de aminoácidos.
Las proteínas, se ensamblan a partir de un grupo de 20 aminoácidos, cada uno con distintas...