Actividad enzimática de la piruvato transaminasa

Introducción

Los Aminoácidos son moléculas orgánicas formadas por un grupo amino, un grupo carboxilo y un carbono quiral. Las proteínas están hechas de diferentes combinaciones de veinte L-alfa-aminoácidos. El cuerpo puede fabricar algunos de estos aminoácidos, pero hay diez aminoácidos que el organismo no puede sintetizar o lo hace en forma insatisfactoria, estos son llamados AA esenciales.Por alguna razón el organismo ha decidido no producirlos, o porque es muy costoso desde el punto de vista metabólico, se necesita un gran número de enzimas, o sería muy tóxico hacerlo. Por lo tanto se necesita comer proteínas todos los días para obtener estos aminoácidos esenciales. Si el organismo no recibe proteínas cada día, el cuerpo va a utilizar las proteínas estructurales, como lasmusculares. Los aminoácidos esenciales son arginina, histidina (semiesenciales ya que se sintetizan en condiciones inadecuadas para las etapas de crecimiento), fenilalanina, metionina, isoleucina, triptófano, trionina, leucina, licina y valina. Los AA no esenciales el cuerpo los sintetiza a partir de otros AA. Estos son alanina, asparagina, aspartato, cisteina, cistina, glicina, glutamato, glutamina,hidroxilisina, hidroxiprolina, prolina serina y tirosina. El defecto en el metabolismo de los aminoácidos puede producir enfermedades como la fenilcetonuria, con retardo mental y muerte temprana.
Clasificación de los aminoácidos: Los AA se pueden agrupar según las propiedades de sus grupos R, en especial su polaridad o tendencia a interactuar con el agua a pH biológico. La polaridad de los grupos Rvaría enormemente desde totalmente apolar o hidrofóbico a altamente polar o hidrofílicos. Existen 5 clases principales de AA:
Grupos R apolares alifáticos: Son apolares e hidrofóbicos. Las cadenas laterales voluminosas de alanina, valina, leucina e isoleucina, con sus distintas formas, son importantes para la promoción de interacciones hidrofóbicas dentro de las estructuras proteicas
Grupos Raromáticos: La fenilalanina, tirosina y el triptófano con sus cadenas laterales aromáticas son relativamente apolares. Todos ellos pueden participar en interacciones hidrofóbicas, las cuales son especialmente fuertes cuando los grupos aromáticos se apilan (stacking) los unos sobre los otros.
Grupos R polares sin carga: Los grupos R de estos AA son más solubles en agua, o hidrofílicos, que los AA.apolares, debido a que contienen grupos funcionales que forman puente de H con el agua. Aquí se incluyen la serina, treonina, cisteína, metionina, asparagina y glutamina.
Grupos R cargados negativamente: Los 2 AA que tienen grupos R con carga neta negativa a pH 7 son aspartato y glutamato, cada uno de los cuales tiene un segundo grupo carboxilo.
Grupos R cargados positivamente (básicos): Los AAen los cuales los grupos R tienen una carga neta positiva a pH 7 son lisina, que tiene un segundo grupo amino en la posición e de su cadena alifática; arginina, que tiene un grupo guanidino cargado positivamente, y la histidina, que tiene un grupo imidazol. La histidina es el único AA estándar que tiene una cadena lateral con un pKa próximo a la neutralidad.

Cuando se degrada un AA, se pierdeinicialmente el grupo amino. Actúa la enzima glutamato transaminasa que transfiere el grupo amino a un cetoácido, generalmente el α-Cetoglutarato, que pasa a glutámico y el aminoácido forma un oxoácido.

La alanina transaminasa o transaminasa glutámico-piruvica participa en la formación de L-alanina a partir del piruvato que es un intermediario de la glucólisis:

Piruvato + L-glutamatoL-aspartato + α-cetoglutarato

Estas dos enzimas presentan una forma citosólica y otra mitocondrial, que difieren electroforéticamente e inmunoloquímicamente.

La L-alanina transaminasa es abundante en el músculo, tejido en el que se produce L-alanina a partir de piruvato. Este aminoácido se transporta en la corriente sanguínea al hígado, en donde por transaminación puede originar piruvato que se...