Actividad N

Páginas: 4 (850 palabras) Publicado: 24 de mayo de 2015
Actividad N°2: “Reconocimiento de Proteínas”
Procedimientos y Observaciones
Rotular 5 tubos de ensayo y colocar en cada uno de ellos 2 ml de cada una de las 
siguientes muestras:
1­Agua destilada2­ Solución glicina 1%
3­ Clara de huevo
4­ Leche
5­ Solución NaCl 1%
Agregar a cada tubo 2 ml del reactivo de Biuret y agitar.
Observar la variación de color en los tubos. 

  
Tubo 1 
Muestra: ​Agua destilada con reactivo de Biuret 
Observación: ​
La coloración transparente del agua destilada no tiene variación al 
agregar el reactivo de Biuret debido a que esta no contiene proteínas. 

 
Tubo:​
2 Muestra: ​
Solución de Glicina al 1% con reactivo de Biuret 
Observación: ​
La solución de Glicina al 1% tiene una variación de color a un azul suave debido a que presenta solo aminoácidos los cuales no están unidos por 
enlace peptídico por lo tanto no hay una gran variación del color ya  que el reactivo 
de Biuret identifica polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídico. 

Discusión: ​Al reaccionar la solución de Glicina 1% con el reactivo de 
Biuret se distingue un control negativo el cual indica una variación leve en el color 
de la solución; debido a que la glicina es ​
uno de los ​aminoácidos​
 que forman las 
proteínas​
 de los seres vivos, por lo tanto, la glicina por sí sola no esta conformada 
por proteínas sino que las forma y solo contiene aminoácido en su estructura. Por este motivo el reactivo de Biuret no reacciona con la Glicina ya que no presenta 
enlaces peptídicos en su estructura. 

.

 

Tubo:​
 3 
Muestra: ​
Clara de huevo con reactivo de Biuret. 
Observación:​ La coloración de la clara de huevo cambia considerablemente 
debido a que contiene ovoalbúmina la cual es una gran proteína la cual presenta enlaces peptídicos en su estructura. El color transparente levemente amarillento 
cambio a un azul violeta fuerte el cual es característico de la reacción de 
identificación del enlace peptídico del reactivo de Biuret. 

Discusión:​...
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